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极耐热性β-葡萄糖醛酸酶的高效表达和酶学性质及其应用-微生物学报
生 物 工 程 学 报 Chin J Biotech 2008, August 25; 24(8): 1407-1412
Chinese Journal of Biotechnology ISSN 1000-3061
cjb@ © 2008 Institute of Microbiology, CAS CSM, All rights reserved
研究报告
极耐热性β-葡萄糖醛酸酶的高效表达和酶学性质及其
应用
1# 1# 1 1,2
王卓 , 裴建军 , 李华钟 , 邵蔚蓝
1 江南大学生物工程学院, 无锡 214122
2 南京师范大学生命科学学院, 南京 210046
摘 要: 从海栖热袍菌克隆出编码热稳定性β- 葡萄糖醛酸酶基因, 以热激载体 pHsh 为表达质粒, 在大肠杆菌中得到高
效表达。基因表达产物通过一步热处理后, 酶纯度达电泳均一。纯化重组酶酶学性质研究表明, β- 葡萄糖醛酸酶的最适
o o
反应温度为80 C, 最适反应pH 为5.0, pH 5.8~ 8.2 之间酶的稳定性较好, 80 C 的半衰期为2 h, SDS结果显示分子
量为 65.9 kD, 与理论推算值相吻合。以对硝基苯-β- 葡萄糖醛酸苷(pNP G)为底物时, 其动力学参数Km 值 0.18 mmol/L,
V 值为 312 u/mg 。初步的应用分析表明, 该重组酶能催化甘草酸转化为甘草次酸。
max
关键词: β- 葡萄糖醛酸酶, 甘草酸, 甘草次酸
Expression, Characterization and Application of Thermostable
β-glucuronidase from Thermotoga maritima
1# 1# 1 1,2
Zhuo Wang , Jianjun Pei , Huazhong Li , and Weilan Shao
1 School of Biotechnology, Jiangnan University , Wuxi 214122, China
2 Department of Life Sciences , Nanjing Normal University, Nanjing 210046, China
Abstract: The gene of β-glucuronidase from Thermotoga maritima was cloned into the plasmid pHsh, and expressed in Escherichia
coli JM109. The recombinant protein was purified to homogeneity by a simple step, heat treatment. The recombinant enzyme had a
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