镉胁迫下蛋白磷酸酯酶Msg5对MAPK蛋白激酶Slt2的调控.pdfVIP

微 生物学杂志 2016年12月第36卷第6期 JOURNALOFMICROBIOLOGYDec．2016Vo1．36No．6 l7 镉胁迫下蛋 白磷酸酯酶 Msg5对 MAPK蛋 白激酶 Sit2的调控 夏 婧，蒋伶活 (江南大学生物工程学院粮食发酵工艺与技术国家工程实验室，江苏 无锡 214122) 摘 要 镉 离子(Cd )是一种对人体具有致癌性的非必需金属离子，能严重影响生物体的生长、发育和生 殖。有丝分裂原蛋白激酶(Mitogen—activatedproteinkinase，MAPK)是调节细胞存活、增殖和分化中的重要信号 分子。细胞壁完整性 (CellWallIntegrity，CWI)途径是酿酒酵母细胞 (Saccharomycescerevisiae)中的一个MAPK 信号传导途径，参与镉胁迫下的细胞应答。镉胁迫导致CWI途径的MAPK蛋白激酶Slt2激活并被磷酸化。 在CWI途径中，有4个蛋白磷酸酯酶Ptp2、Ptp3、Sdpl和Ms 可以调控Slt2的磷酸化和活性，但是它们在镉胁 迫条件下的功能未知。本研究通过同源重组的原理构建了4个单基因缺失株之间的6个双基 因缺失株，利用 倍比稀释方法分析 了这四个磷酸酯酶基因之间在镉胁迫条件下的遗传相互作用。结果发现Msg5是镉胁迫条 件下调控 slt2的主要蛋 白磷酸酯酶。 关键词 酵母细胞 ；MAPkinase；细胞壁完整性 (CWI)途径；磷酸酯酶；镉胁迫 中图分类号 Q814 文献标识码 A 文章编号 1005—7021(2016)06—0017—07 doi：10．3969／j．issn．1005—7021．2016．06．003 Regulation ofM APK Protein KinaseSit2byProtein Phosphatase M sg5underCadmium Coercion XIAJing，JIANGLing—huo (Sch1．ofBiotech．，theNat’fEngin．Lab．forCerealFerment’nTechno1．，J~ngnanUni．，Wuxi214122) Abstract Cadmium ion isan inessentialmetalion forhumanbody．yetoncogenic．Itcould seriouslyaffectthe growth，developmentandreproductionoforganisms．Mitogen—activateproteinkinases(MAPKs)areimportantsigna— lingmoleculesregulatingcellsurvival，proliferationanddifferentiation．I11ecellwallintegrity(CWI)pathwayisone oftheMAPK signalingpathwaysinSaccharomycescerevisiae，andisinvolvedintheresponsetocadmium stress．Cad— mium stressactivatestheCW I MAPK SLT2andleadstoitsphosphorylation．Therearefourprotein phosphatases — — Ptp2，Ptp3，SdplandMsg5thatregulatethephosphorylationofSlt2．However，theirfunctionsincadmium stressare unknown．Inthisstudy．sixdo