不同宿主来源的α-环糊精葡萄糖基转移酶分离纯化及化学修饰提高其热稳定性 purification of α-cyclodextrin glycosyltransferase and study of thermal stability improvement by chemical modification.pdfVIP

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2017-11-15 发布于上海
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不同宿主来源的α-环糊精葡萄糖基转移酶分离纯化及化学修饰提高其热稳定性 purification of α-cyclodextrin glycosyltransferase and study of thermal stability improvement by chemical modification

不同宿主来源的仪一环糊精葡萄糖基转移酶分离纯化及化学修饰提高其热稳定性吴丹。郑贤良，吴敬2 (食，I^f；t。’≯：‘j技术阳家蘑．-ji实验室．汀南大学，江苏无锡214122) 摘要：研究了不同宿主来源的d一环糊精葡萄糖基转移酶(仅一CGT)经化学修饰后的热稳定变化， mⅡcer删的天然仅一CGT酶以及首先通过阴离子交换和疏水色谱分离纯化了来源于Paenibacillus cC水浴30 来源于Escherichiacoli和Bacillussubtilis的重组仅一CGT酶，再将OL—CGT酶置于50 min测残酶活．发现OL—CGT酶残酶活分别为28％，30％和25％。首次采用戊二醛交联的方法研究 colt重组表达的仅一CGT酶经戊二醛交联成了化学修饰对提高重组仅一CGT酶稳定性的影响，E 大分子聚合物后．与对照相比50cC水浴30min后酶的热稳定性明显提高，水浴后仍有78％的酶活．酶活保有率相对未交联的酶提高了2．9倍。关键词：酪蛋白；螯合铁；大鼠；补铁；效应中图分类号：Q814文献标志码：A文章编号：1673—1689(2013)03—0287—06 of and ofThermal Purification Study 0【一CyclodextrinGlycosyltransferase ChemicalModification StabilityImprovementby WU Dan，ZHENG Xian—liang，WUJing* (State ofFoodScienceand 2141 22，China) KeyLaboratory Technology，JiangnanUniversity，Wuxi Paenibacillus Abstract：The glycosvltransf色rase(仪一CGTase)from macerans， —cyclodextrin Escherichia subtiliswere acombinationof coli，Bacillus respectivelythrough ion-exchange purified and interaction activitiesoftheCGTasefromthesethree hydrophobic chromatography．Specific were201 and199 modificationwasfurther sources U／mg，200U／mg U／mg，respectively．Chemical to thethermal of仪一CGTase．TheOL—CGTase inE．coliwas performedimprove stability express