南京医科大学,生化疯狂背书.docx

南京医科大学康达学院2012年级预防医学与临床医学三班联袂出品  PAGE \* MERGEFORMAT 34 第一章 蛋白质的元素组成特点（克氏定氮法） 元素组成：主要有C、H、O、N、S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、 锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 克氏定氮法：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％ 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数×6.25×100 组成蛋白质的基本单位为L-α-氨基酸，分类（掌握三字符） 分类：1）非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨 酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 2）极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰 胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 3）芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 4）???性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 5）碱性氨基酸：精氨酸（Arg）、组氨酸（His）、赖氨酸（Lys） 20种氨基酸中哪种分子量最小？ Gly 支链氨基酸 Val, Leu, Ile 芳香族氨基酸 Phe, Tyr, Trp 羟基氨基酸 Ser, Thr, Tyr 含酰胺基氨基酸 Asn, Gln 含硫氨基酸 Cys, Met 酸性氨基酸也是含两个羧基的氨基酸 Asp, Glu 碱性氨基酸 Arg, Lys, His 亚氨基酸 Pro 理解氨基酸的两性解离性质，等电点的概念；氨基酸的紫外吸收性质 氨基酸的两性解离性质 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度 等电点的概念 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 pHpI：阳离子；pH=pI：氨基酸的兼性离子；pHpI；阴离子 氨基酸的紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸 Trp, Tyr 的最大吸收峰在280nm波长附近 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 一级结构：定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序 化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键 二级结构：定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子 的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 化学键：氢键 三级结构：定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置 化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等次级键及二硫键 四级结构：定义：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质称为亚基， 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复 杂的空间构象 化学键：氢键、离子键 蛋白质二级结构的基本形式；重点掌握α-螺旋 1）二级结构的基本形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 2）α-螺旋：①内容： 顺时针方向，右手螺旋 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距离 0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行 相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧 (C＝O)和亚氨基氢 (NH)形成许多链内氢键，即每一个氨基酸残基中的亚氨基 氢和前面相隔三个残基的羰基氧之间形成氢键，这是稳定α -螺旋的主要化学键 ②特点：由3~4个疏水氨基酸残基组成的肽段与由3~4个亲水氨基酸残 基组成的肽段交替出现，使α—螺旋的一侧为疏水性氨基酸，另 一侧为亲水性氨基酸，使之能在极性或非极性环境中存在。 ③例如：血浆脂蛋白、多肽激素、钙调蛋白激酶 举例讨论蛋白质结构与功能的关系 1.Anfinsen实验/牛核糖核酸酶实验：一级结构是空间构象的基础 2. 胰岛素、细胞色素c：一级结构相似，高级结构相似，功能相似 3. 分子病——镰刀形红细胞贫血病：亲水Glu变成疏水Val，结构改变，功能改变 4. 高级结构与功能的关系：血红蛋白与肌红蛋白 A. 氧解离曲线 说明 协同效应 B.变构效应 引起 离子键断裂 5.高级构象改变引起的疾病： 疯牛病 蛋白质的等电点与光学性质 1）当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性 离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 pH＜pI，蛋白质呈阳离子；pH＝pI，蛋白质呈兼性离子；pH＞pI，蛋白质呈阴离子 光学性质——紫外吸收性质 由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性 吸收峰。 什么是蛋白质的变性？哪些因素可引起蛋白质的变性？蛋白质的变性有