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- 2017-12-01 发布于北京
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01-第一章-蛋白质的结构与功能.ppt
2. 复性(renaturation) 当蛋白质变性程度较轻,消除变性 因素使蛋白质恢复或部分恢复其原有的 构象和功能,称为复性。 许多蛋白质或结构复杂或变性后空间 构象严重破坏,不可能发生复性。 四、蛋白质的紫外吸收 蛋白质(色氨酸及酪氨酸)在紫外光 波长280nm处有最大吸收,可以用于 检测蛋白质含量。 五、蛋白质的呈色反应 某些试剂对蛋白质分子中肽键或特殊氨基酸残基发生显色反应,产生的有色物质与蛋白质浓度相关,可用于蛋白质定性、定量检测。如双缩脲反应,考马斯亮蓝、茚三酮反应等。 肽键平面示意图 2. 蛋白质二级结构的主要构象形式 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β-turn) 无规卷曲(random coil) α-螺旋结构 (1)α-螺旋 多肽链中的主链围绕中心轴有规律的 螺旋式上升,螺旋的走向为顺时针方向, 称右手螺旋。 氢键是维持α-螺旋结构稳定的主要 化学键。 (2)β-折叠 β-折叠呈折纸状 多肽链充分伸展,各个肽单元以Cα 为旋转点,依次折叠成锯齿状结构,氨 基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上 下方。 β-折叠 (3)β-转角 出
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