第八章 蛋白质酶促降解与氨基酸代谢.pptVIP

第一节 蛋白质的酶促降解 一、蛋白质的营养作用 (1)维持组织的生长、更新和修复 (2)合成生物活性物质，如酶、激素、抗体、 神经递质等。 (3)氧化供能 (17KJ/g pr) 每天最低分解量20g/d； 成人每日最低需要量约为30-50g/d； 营养学会推荐成人每天的需要量为80g/d。 必需氨基酸： 评价蛋白质的营养价值的依据是食物中蛋白质的必需氨基酸的质和量的多少。 营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充，提高营养价值，称为蛋白质的互补作用。 三、蛋白质的消化、吸收 （一）胃中的消化 1、HCl的作用 胃酸使蛋白变性，有利于蛋白酶发挥作用。 2、胃蛋白酶：以胃蛋白酶原形式分泌，在 H+ 条件下被激活成为胃蛋白酶。 （二）小肠中的消化： 内肽酶: 水解蛋白质内部肽键 胰蛋白酶,糜蛋白酶,弹性蛋白酶 外肽酶:（从肽键两端开始水解） 羧基肽酶 A和 羧基肽酶 B 氨基肽酶 一、氨基酸的脱氨基作用 氨基酸主要通过三种方式脱氨基: 氧化脱氨基 转氨基作用 联合脱氨基 是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶。该酶活性高，分布广泛，因而作用较大。该酶属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。 转氨酶(transaminase)以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。 肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许多， 是血液的100倍 抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能：肝组织受损破裂 结合乙肝抗原等指标进一步确定原因 （三）联合脱氨基作用-主要作用 2.转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联 这是存在于骨骼肌、心肌、肝脏、脑组织中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。 在这些组织中，由于谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺苷酸脱氨酶的活性较高，故采用此方式进行脱氨基。 嘌呤核苷酸循环 二、氨基酸的脱羧基作用 三、氨基酸分解产物的代谢 R-CH-NH3+ 鸟类、爬虫排尿酸 碳骨架的氧化 瓜氨酸 + 第二个N 原子来源 *天冬氨酸 精氨酸代琥珀酸 合成酶, Mg2+ ATP AMP + PPi 精氨酸代琥珀酸 第二阶段： 瓜氨酸 精氨酸 （胞液） 精氨酸代琥珀酸裂解酶 精氨酸 + 延胡索酸 精氨酸酶 鸟氨酸 + 尿素 + H2O 精氨酸 第二阶段： 精氨酸 尿素（胞液） NH3 + CO2 + H2O 氨基甲酰磷酸 精氨酸代琥珀酸 2ATP 2ADP+ Pi N-乙酰谷氨酸 鸟氨酸 Pi 瓜氨酸 瓜氨酸 尿素 鸟氨酸 H2O ATP AMP+PPi 天冬氨酸 精氨酸 延胡索酸 苹果酸 草酰 乙酸 谷氨酸 ?-酮戊二酸 aa ?-酮酸 线粒体 胞液 鸟氨酸循的全过程 尿素合成小结 ?主要器官：肝脏 ? CO2 ? 2NH3（其中1分子来自于天冬氨酸*） ? 3分子ATP，4个高能磷酸键 ?生理意义：体内氨的主要去路, 解氨毒的重要途径。 总反应方程式： 尿素 + 2ADP + AMP + 2Pi +PPi ?原料：合成1分子尿素需： 2NH3 + CO2 + 3ATP + H2O 限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶 氨在血液中的运输形式：丙氨酸-葡萄糖循环 意义：使肌肉的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝 高血氨症与肝昏迷 * 血氨正常参考值：5.54-65?mol/L *引起高血氨症主要原因： 肝功能严重损伤，尿素合成障碍 肝昏迷的机制 血氨升高→NH3进入脑→脑将氨转化为Gln, 使Glu量降低中→脑将α酮戊二酸转变为Glu，补充Glu，使α酮戊二酸的量降低→三羧酸循环不能正常进行→ATP生成下降→脑内供能不足→昏迷 先天性的高氨血症是由于尿素循环中酶的遗传性缺陷引起的。尿素循环过程中任何一步的完全阻断都可能是致死性的，因此这些婴儿往往一出生就会昏迷甚至不久后就死亡。而这些酶的部分缺陷则可以引起精神障碍、昏睡和中枢性的呕吐。 先天性高氨血症 水生生物直接扩散脱氨（NH3） 哺乳、两栖动物排尿素 直接排氨，不消耗能量；排氨形式越复杂、越耗能 ？ 体内水循环迅速，NH3浓度低，扩散流失快，毒性小。 ？ 体内水循环较慢，NH3浓度较高，需要消耗能量使其转化为较简单，低毒的尿素形式。 2、氨的排泄 均来自转氨 不溶于水 毒性很小 需更多能量 为什么这类生物如此排氨？ 水循环太慢，保留水分同时不中毒，付出高能量代价。 高等植物，以Gln/Asn形式储存氨，不排氨。 3.酰胺的合成 ?Gln的形成及代谢 动物的脑、肝脏、肌肉等组织的Gln合成酶催化Glu作用生成Gln ?Asn的形成及代谢 植物体的储氨机制，Asn合成酶催化Asp作用生成Asn 4. 合成嘧啶环 扬州大学生物科学与技术学