第11章 蛋白质和氨基酸代谢.ppt

一、蛋白质的消化 动物要不断地从食物中摄取蛋白质并将之消化吸收，即在酶的作用下，使肽键水解生成氨基酸而被细胞利用，使体内原有蛋白质不断更新。 消化主要在胃和肠中进行。 植物在生长和种子萌发时，部分蛋白质也需水解成氨基酸才能被利用或转变为其它物质。 肽链内切酶又称蛋白酶(proteinase)，水解肽链内部的肽键，对参与形成肽键的氨基酸残基有一定的专一性，如胰蛋白酶、凝血酶作用于精氨酸或赖氨酸的羧基形成的肽键； 胰凝乳蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶水解芳香氨基酸的羧基形成的肽键；胃蛋白酶优先水解芳香氨基酸的氨基形成的肽键；而脯氨酰蛋白酶只能作用于脯氨酸的羧基形成的肽键。 肽链外切酶包括氨肽酶和羧肽酶，分别从氨基端和羧基端逐一地将肽链水解成氨基酸。 羧肽酶A优先作用于以中性氨基酸为羧基端的肽键；羧肽酶B则水解以碱性氨基酸为羧基端的肽键。 胃腺分泌的胃蛋白酶原受胃酸和自身激活作用，切去氨基端42个氨基酸残基活化为胃蛋白酶。 胃蛋白酶最适pH为1.5～2.5，主要水解色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、蛋氨酸、亮氨酸等氨基酸残基的氨基组成的肽键，生成多肽及少量氨基酸。 在小肠内，食物蛋白由胰液（含有胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶A和B）和小肠中的肠激酶、氨肽酶和二肽酶进一步消化。 消化腺蛋白酶类都以酶原形式存在，以免破坏产生它的自身组织。酶原分泌至肠腔可转变成有活性的蛋白酶。 肠激酶是一种蛋白质水解酶，它首先从胰蛋白酶原的氨基端水解掉一个6肽，生成有活性的胰蛋白酶，然后胰蛋白酶可迅速地将胰液中其它酶原激活。 蛋白质在各种蛋白水解酶联合作用下，被水解为氨基酸及一些寡肽，然后才能被吸收入体内。 三、氨基酸的转化 腐败作用的大多数产物对人体有害，但也可产生少量脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质. 五、生理解毒作用 糖和脂肪的代谢产物大多没毒，但蛋白质和氨基酸的腐败产物多半有毒。 蛋白质的生理解毒：在肝内由系列酶的参与下，发生一系列的生物化学反应，解除有毒物质的毒性的过程。 1、氧化解毒（酶促氧化）： 尸胺——CO2+NH3+H2O 2、结合解毒：苯甲酸＋甘氨酸→马尿酸 吲哚＋ 吲哚酚→尿兰母 ※第三节 氨基酸的分解代谢 氨基酸的脱氨基作用 氨基酸的脱羧基作用 一、氨基酸的脱氨基作用 氧化脱氨作用 转氨作用 联合脱氨作用 非氧化脱氨作用 脱酰胺基作用 1、氧化脱氨基作用 氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应酮酸、氨，伴随脱氢的生物化学过程称作氧化脱氨基作用。 催化脱氨基的酶有脱氢酶和氧化酶 氧化酶存在于动物肝、肾和某些细菌、真菌中，以FAD或FMN为辅基，在有氧条件下催化氨基酸氧化脱氨生成相应酮酸和H2O2。 氨基酸氧化酶有两类： L-氨基酸氧化酶最适pH为10，在体内生理条件下，活性很低； D-氨基酸氧化酶虽然分布较广，但对L-氨基酸不起作用。 体内的氨基酸主要是L-氨基酸，因此氨基酸氧化酶在脱氨作用中不起主要作用。 脱氢酶中最重要的是L-谷氨酸脱氢酶，以NAD或NADP为辅酶，广泛存在于动植及微生物体线粒体基质内，专一性很强，只作用于L-谷氨酸。不需氧。 从肝脏中分离的谷氨酸脱氢酶为六聚体，是别构酶，相对分子质量330kD。此酶是氨基酸分解的限速酶。 L-谷氨酸脱氢脱氨产生的α-酮戊二酸可以进入TCA循环氧化降解产生能量；而糖代谢中产生的的α-酮戊二酸在该酶的作用下也可以生成L-谷氨酸。因此，L-谷氨酸脱氢酶是联系糖代谢与氮代谢的一个重要因素。 2、转氨作用 转氨基作用 转氨酶广泛存在于生物体内。已经发现的转氨酶至少有50多种。用15N标记的氨基酸证明，除甘氨酸、赖氨酸和苏氨酸外，其余的?-氨基酸都可参加转氨基作用，其中以谷丙转氨酶(GPT)和谷草转氨酶(GOT)最重要。 肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许多，是血液的100倍 抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能：肝组织受损破裂（发炎） 再结合乙肝抗原等指标进一步确定原因 谷草转氨酶（GOT）以心脏中活力最大，其次为肝脏；谷丙转氨酶（GPT）则以肝脏中活力最大，当细胞损伤时，GPT或GOT释放到血液内，于是血液内酶活力明显地增加。 在临床上测定血液中转氨酶活力可作为诊断的指标。如测定GPT活力可诊断肝功能的正常与否，急性肝炎患者血清中GPT活力可明显地高于正常人；而测定谷草转氨酶（GOT）活力则有助于对心脏病变的诊断，心肌梗塞时血清中谷草转氨酶活性显示上升。 磷酸吡哆醛传递氨基的机理是通过接受氨基酸分子中的氨基而变成磷酸吡哆胺，同时氨基酸变成?-酮酸。磷酸吡哆胺再将其氨基转移给另一分子?-酮酸生成另一种氨基酸，本身又变成磷酸吡哆醛。 3 联合脱氨基作用 氨基酸的转氨作用并不能最终使氨基脱掉。同时，氧化脱氨作用也不能满足机体脱