讲稿生物物理学课后习题及答案详解-袁观宇编著.docVIP

讲稿生物物理学课后习题及答案详解-袁观宇编著.doc

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第一章 1为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的? 答:因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定,平均为16%。这是蛋白质元素组成的一个特点,也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础。蛋白质的含量计算为:每克样品中含氮克数×6.25×100即为100克样品中蛋白质含量(g%)。(P1) 蛋白质有哪些重要的生物学功能?蛋白质元素组成有何特点? 答:蛋白质是生命活动的物质基础,是细胞和生物体的重要组成部分。构成新陈代谢的所有化学反应,几乎都在蛋白质酶的催化下进行的,生命的运动以及生命活动所需物质的运输等都需要蛋白质来完成。蛋白质一般含有碳、氢、氧、氮、硫等元素,有些蛋白质还含有微量的磷、铁、铜、碘、锌和钼等元素。氮的含量一般比较恒定,平均为16%。这是蛋白质元素组成的一个特点。(P1) 组成蛋白质的氨基酸有多少种?如何分类? 答:组成蛋白质的氨基酸有20种。根据R的结构不同,氨基酸可分为四类,即脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸、杂环亚氨基酸。根据侧链R的极性不同分为非极性和极性氨基酸,极性氨基酸又可分为极性不带电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸。(P5) 举例说明蛋白质的四级结构。 答:蛋白质的四级结构含有两条或更多的肽链,这些肽链都成折叠的α-螺旋。它们相互挤在一起,并以弱键互相连接,形成一定的构象。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基。亚基通常由一条多肽链组成,有时含有两条以上的多肽链,单独存在时一般没有生物活性。以血红蛋白为例:P11-12。 5、举例说明蛋白质的变构效应。 蛋白质的变构效应:当某种小分子物质特异地与某种蛋白质结合后,能够引起该蛋白质的构象发生微妙而有规律的变化,从而使其活性发生变化,P13。 血红蛋白(Hb)就是一种最早发现的具有别构效应的蛋白质,它的功能是运输氧和二氧化碳,运输氧的作用是通过它对O2的结合与脱结合来实现。Hb有两种能够互变的天然构象,一种为紧密型T,一种为松弛型R。T型对氧气亲和力低,不易于O2结合;R型则相反,它与O2的亲和力高,易于结合O2。 T型Hb分子的第一个亚基与O2结合后,即引起其构象开始变化,将构象变化的“信息”传递至第二个亚基,使第二、第三和第四个亚基与O2的亲和力依次增高,Hb分子的构象由T型转变成R型…这就微妙的完成了运送O2的功能。书P13最后两段,P14第一段 6.常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?各自的原理是什么? 1、沉淀:向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液,可使蛋白质的溶解度降低,而从溶液中析出。  2、电泳:蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的,在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同,有薄膜电泳、凝胶电泳等。    3、透析:利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。    4、层析:a.离子交换层析,利用蛋白质的两性游离性质,在某一特定pH时,各蛋白质的电荷量及性质不同,故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析,含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。    b.分子筛,又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内,滞留时间长,大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出。    5、超速离心:既可以用来分离纯化蛋白质,也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质因其密度与形态各不相同而分开。 什么是核酸?怎样分类?各类中包括哪些类型? 核酸是生物体内极其重要的生物大分子,是生命的最基本的物质之一。(P15第一段) 核酸分为脱氧核糖核酸DNA和核糖核酸RNA。(P15第一段) DNA包括鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸、腺嘌呤脱氧核糖核苷酸、胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸。 RNA包括鸟嘌呤核糖核苷酸、腺嘌呤核糖核苷酸、胞嘧啶核糖核苷酸、尿嘧啶核糖核苷酸。 8..DNA双螺旋结构模型的主要特点是什么?该模型的建立有什么生物学意义? 答:两条反向平行的脱氧核糖核苷酸的长链围绕同一中心轴相互缠绕。嘌呤碱基与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧,磷酸与脱氧核糖在外侧,彼此通过3’,5’ 生物学意义:DNA分子中的核苷酸排列序列蕴藏着无穷的遗传信息,DNA通过自我复制,能将储存的遗传信息准确地传给子代。P19 9.维持DNA分子双螺旋结构的力是什么? 答:维持DNA双螺旋稳定性的主要因素是碱基堆积力,其次,大量存在于DNA分子中的其他弱键也起了一定作用。这些弱键包括:互补碱基对之间的氢键;磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键;范德华引力。P20 10.什么是DNA的三级结构?理化性质上有什么特点? 答:DNA的三级结构主要指双螺旋进一步扭曲形成的超螺旋。这种折叠具有高度有序性,适合它们所处的细小空间,允许DNA能被接近以进行复制

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