有机化学第四版课件汪小兰编(第15章 氨基酸、多肽与蛋白质).pptVIP

Ⅰ 氨基酸 Ⅳ 核酸 (nucleic acid） * * 一、α-氨基酸的构型、分类和命名 除甘氨酸外，分子中α-碳均为手性碳原子，有旋光异构体。 构型习惯上采用D/L法标记。不论含几个手性碳原子，以α-碳的构型为准。 L-α-氨基酸 L-α-丙氨酸 蛋白质水解得到的α-氨基酸几乎都是L构型。 D-α-氨基酸 第十五章 氨基酸、多肽与蛋白质 必需氨基酸 赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、亮氨酸、蛋氨酸、异亮氨酸和缬氨酸。 名称（俗名） 中文缩写 英文缩写（表15-1） α-氨基酸根据R基分为 脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸 杂环氨基酸 根据氨基、羧基的数目分为 中性氨基酸 氨基数 = 羧基数 碱性氨基酸 氨基数 羧基数 酸性氨基酸 氨基数 羧基数 赖、组、精 谷、天冬(氨酸) 1、两性性质和等电点 氨基酸分子中含有 氨基和 羧基，可与酸反应生成铵盐，又可与碱反应生成羧酸盐，因此氨基酸具有酸、碱两性性质。 偶极离子 分子内的氨基和羧基能相互作用形成内盐。内盐同时带有正电荷和负电荷，为偶极离子。 氨基酸在结晶状态是以偶极离子形式存在的。 三、α-氨基酸的化学性质 氨基酸在水溶液中受溶液pH的影响而存在着下列平衡： pHpI pH=pI pH＜pI 偶极离子--净电荷为零--在电场中不移动，此时溶液的pH值称为等电点（pI）。 酸性氨基酸 pI 2.8~3.2 中性氨基酸 pI 5.0~6.3 碱性氨基酸 pI 7.6~10.8 氨基酸的一种分析方法，测定放出N2的量可计算分子中氨基的含量。称Vanslyke氨基氮测定法。 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 氨基酸中的氨基与甲醛发生亲核加成反应，生成N，N-二羟甲基氨基酸。 4、氧化脱氨反应 在氧化剂的作用下，氨基酸氧化成亚氨基酸后脱去一分子氨生成酮酸。 5、脱羧反应 氨基酸中的羧基可与金属成盐，同时氨基氮原子上的未共用电子对，可与某些金属离子形成配价键生成稳定的配位化合物。 例如，与Cu2+能生成蓝色配位化合物结晶，可分离或鉴定氨基酸。 6、配位反应 α-氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热，经氧化、脱氨、脱羧及缩合等反应，生成蓝紫色的物质。用于氨基酸的定性和定量分析。 7、茚三酮反应 某氨酰某氨酰某氨酸 一分子α-氨基酸中的氨基和另一分子α-氨基酸中的羧基缩去一分子水生成的化合物叫肽。 Ⅱ 多肽 1、多肽的分类和命名 N端 C端 2个α-氨基酸缩合而成的为二肽；3个和多个α-氨基酸缩合而成的肽，分别叫三肽和多肽。 蛋白质和氨基酸一样，也具有两性和等电点。不同的pH条件下，蛋白质可主要以正离子、负离子或偶极离子形式存在。 1、两性性质和等电点 调节溶液的pH，蛋白质主要成为偶极离子时溶液的pH值，就是该蛋白质的等电点。 pHpI pH＝pI pH＞pI 一、蛋白质的化学性质 Ⅲ 蛋白质(Proteins)  2、蛋白质的胶体性质 蛋白质分子直径在1～100nm间。溶液具有胶体的通性，如粘滞度高、扩散运动慢、渗透压小，不能透过半透膜等。 3、蛋白质的沉淀 一定条件下蛋白质胶体溶液可产生沉淀。根据沉淀蛋白质的性质，分为可逆沉淀和不可逆沉淀。 可逆沉淀是消除沉淀因素后，沉淀出来的蛋白质会重新溶于水，仍然保持原有的生理活性。 不可逆沉淀是消除沉淀因素后，沉淀不能重新溶于水，并失去了原有的生理活性。 4、蛋白质的变性 蛋白质受物理和化学因素的影响，导致理化性质及生理活性发生改变的过程，称蛋白质变性。 (1)缩二脲反应 蛋白质与缩二脲一样能发生缩二脲反应。 (2)与水合茚三酮反应 蛋白质、多肽与α-氨基酸一样，与水合茚三酮一起加热，生成蓝紫色物质。 (3)黄蛋白反应 含有苯环侧链的蛋白质溶液与硝酸共热时，呈黄色，再加碱则变为橙黄色，此反应称为黄蛋白反应。 (4)米隆反应 含有酚羟基侧链(即酪氨酸)的蛋白质溶液与米隆试剂作用，生成白色沉淀，加热后沉淀变为砖红色，称米隆反应。可检查蛋白质是否含有酪氨酸。 米隆试剂是硝酸、亚硝酸、硝酸汞、亚硝酸汞的混合溶液。 5、蛋白质的颜色反应 蛋白质的颜色反应可用于蛋白质的定性和定量分析。 1、核酸的组成