暨南大学医学院生物化学复习总结(第二版).docVIP

亚氨基酸 脯Pro 必须氨基酸 缬Val丝Ser赖Lys苯丙Phe 异亮Ile亮Leu蛋Met色Trp 酸性 天冬Asp谷Glu 碱性 赖Lys精Arg组His 紫外吸收 色Trp酪Tyr苯丙Phe 一碳单位 丝Ser甘Gly色Trp组His 磷酸化 丝Ser苏Thr酪Tyr 生酮 亮Leu赖Lys VitB1 TPP焦磷酸硫胺素 脱氢酶辅酶 VitB2 FMN黄素单核苷酸 FAD黄素腺嘌呤二核苷酸 脱氢酶辅酶，氧化呼吸链辅酶，质子载体 VitPP NAD＋烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 NADP＋烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 脱氢酶辅酶，氧化呼吸链辅酶，质子载体 VitB6 磷酸吡哆醇，磷酸吡哆醛 转氨酶辅酶 VitB12 钴胺素（唯一含金属的Vit） 生物素 羟化酶辅酶 泛酸 CoA和酰基载体蛋白的组成部分 转酰酶辅酶 第一章 Pr四级结构及维持的力 一级：多肽链中AA的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键 二级：Pr中某段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及AA碱基侧链的构象，维持的力为氢键 三级：整条多肽链全部AA残基的相对空间位置，其形成和稳定主要靠次级键—疏水作用，离子键，氢键，范德华力 四级：Pr中个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键离子键也参与其中 α-螺旋：1、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升2、AA侧链伸向螺旋外侧3、每个肽键N-H与第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行4、每3.6个AA残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm β-折叠：1、多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点依次折叠成锯齿状结构，AA残基侧链交替地位于锯齿状结构上下方 以核糖核酸酶为例说明一级结构与功能的关系 核糖核酸酶由124个AA残基组成，有四对二硫键，以尿素，β-巯基乙醇处理该酶溶液分别破坏次级键和二硫键，使其二三级结构破坏，而肽键不受影响，故一级结构尚存，若要再形成4对二硫键理论上有105种不同配对方式，唯有与天然核糖核酸酶完全相同的配对方式才能呈现酶活性。当用透析法去除尿素和β-巯基乙醇后，松散的多肽链寻其特定AA序列卷曲折叠成自然酶的空间构象，4对二硫键也正确配对，此时酶活性又逐渐恢复到原来水平。 充分证明空间结构遭破坏的核糖核酸酶只要其一级结构未被破坏就能恢复到原来三级结构，功能依然存在。 以Hb为例说明Pr空间结构和功能的关系 Hb由两条α肽链和两条β肽链组成，4个亚基间以盐键紧密结合形成亲水的球状Pr。未结合O2时，α1/β1和α2/β2成对角排列，结构紧密称紧张态，Hb与O2亲和力小，Fe2+半径大于卟啉环中间的孔，高出卟啉环平面。当第一个O2与Fe2+结合后，此时Fe2+半径变小落入卟啉环孔中，引起肽段微小移动盐键断裂，使亚基间结合松弛促第二个O2的结合，依此方式继续影响第三和第四个亚基与O2的结合，最后Hb结构均显得相对松弛，称松弛态 协同效应：具有四级结构的Pr一个亚基与其配体结合后能影响寡聚体中另一亚基与其配体结合的能力，如果是促进作用称正协同效应，若为抑制则称负协同效应。 模序motif:许多Pr中2或3个具二级结构的肽段在空间上相互接近形成一个具特殊功能的空间结构 结构域domain:在分子量大的Pr三级结构常可分割为一或数个球状或纤维状区域，折叠较为紧密各行其功能 分子伴侣：一类帮助新生多肽正确折叠的Pr，可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合后松开，如此反复可防止错误聚集，使肽链正确折叠；分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后再诱导其正确折叠；分子伴侣对Pr折叠过程中二硫键的正确形成也起重要作用 Pr构象疾病：Pr结构不变但折叠发生错误引起构象改变时仍可影响功能，严重时导致疾病 肽：由多个AA通过脱水形成酰胺键结合成的聚合物 亚基：具有四级结构的Pr中每一条多肽链都具有其完整的三级结构，称~ *变构效应：变构剂与变构Pr结合后引起变构Pr的构象变化，进而引起该Pr活性改变 变性：某些理化因素作用下Pr空间构象被破坏从而导致其理化性质改变和生物活性丧失 复性：若Pr变性程度较低，去除变性因素后有些Pr仍可恢复或部分恢复其原有构象和功能 不可逆变性：许多Pr变性后空间构象严重破坏不能复原 *PI：AA在某一pH溶液中解离成阴阳离子的趋势和程度相等，成为兼性离子呈电中性，此时溶液pH称该AA的等电点 电泳：Pr在一定pH溶液中为带电颗粒，在电场中能向正负极移动，这种通过Pr在电场中泳动而达到分离各种Pr的技术称~ *盐析：将某些中性盐加入Pr溶液使Pr表面电荷被中和及水化膜破坏导致Pr在溶液中稳定存在的因素被去除而沉淀 有机溶剂沉淀：加入可与水混溶的有机溶剂可降低Pr溶解度而使之沉淀，因有机溶剂可使Pr