第2-5章+蛋白质结构与功能的关系.ppt

蛋白质化学;第6章 蛋白质功能与进化;第6章 蛋白质功能与进化;一、蛋白质功能的多样性;二、血红蛋白的结构;血红蛋白与肌红蛋白的生理作用;;2.珠蛋白的三级结构;2.珠蛋白的三级结构;;2.珠蛋白的三级结构;;;3.与氧结合的机制;血红素在蛋白中的位置;3.与氧结合的机制;3. 与氧结合的机制;去氧血红蛋白中亚铁离子只有5个配体，位于卟啉环平面上方，因此铁卟啉呈圆顶状。当结合氧时，亚铁离子被拉回到卟啉环平面，铁卟啉由圆顶状变成平面状。;3.与氧结合的机制;4.血红蛋白的四级结构;血红蛋白的亚基缔合时出现一个中央空穴，它是另一配体BPG的结合部位。可调节血红蛋白与氧的亲合力。 亚基缔合时出现亚基之间的相互作用区域，特别是?链与β链之间的接触界面。是协同效应的结构基础。这两点对血红蛋白的功能十分重要。 ;血红蛋白;三、血红蛋白的功能：转运氧;1.肌红蛋白是氧的贮库; p(O2) Y= K+ p(O2) K= P50 = 2.8 torr 为双曲线 ;引入参数Y：给定氧压下Mb的氧饱和分数，即MbO2分子数占肌红蛋白分子总数的百分数。 Y对p(O2)作图所得的曲线称为氧结合曲线或解离曲线。 当Y = 1，所有肌红蛋白分子的氧结合部位均被O2占据，即肌红蛋白被氧完全饱和。 当Y = 0.5，p(O2) = k = p50 p50：肌红蛋白被氧半饱和时的氧分压。;lg(Y/1-Y)对lgp(O2)作图称为Hill图。肌红蛋白的Hill图是一条直线。 在lg(Y/1-Y)=0这一点的斜率称为Hill系数，以nH 表示。肌红蛋白的nH 为1.0，表示O2分子彼此独立地与肌红蛋白结合。;静脉血中p(O2)为15 torr或更高，Mb的p50为2.8 torr，故多数情况下Mb是高度氧合的。;血红蛋白中，血红素Fe原子的第六配位键可以与不同的分子结合：无氧存在时，为去氧血红蛋白(Hb)；有氧存在时，能够与氧结合形成氧合血红蛋白(HbO2)。 血红蛋白与氧的结合不牢固，容易离解。HbO2 的形成和离解受氧的分压和pH等因素的影响，氧的分压和pH较高时，有利于血红蛋白与氧的结合，反之，则有利于离解。 ;2、血红蛋白氧合的协同性和别构效应;2、血红蛋白氧合的协同性和别构效应;2、血红蛋白氧合的协同性和别构效应;血红蛋白的氧结合曲线为特征性的S形曲线，是O2与Hb协同性结合的标志。血红蛋??与氧的结合是高度协同的，第一个O2的结合显著的提高随后O2分子的结合亲和力。 当p(O2)低时，Y随p(O2)增加变化很小，但当p(O2)达到某一阈值并结合了第一个O2分子后，Y值迅速增加。; [p(O2)]n Y= K+[p(O2)]n 为S型曲线;肺泡中p(O2)为100 torr，工作肌肉毛细血管中p(O2)约为20 torr，血红蛋白P50=26 torr，由肺泡到肌肉毛细血管释放氧△Y = 0.72；而肌红蛋白释放氧△Y 不到0.1。 协同效应增加血红蛋白在肌肉中的卸O2效率。;4.H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响;4.H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响;煤气中毒的机制;四、血红蛋白分子病;;五、免疫球蛋白;五、免疫球蛋白;免疫球蛋白的结构;免疫球蛋白G;立体结构模型;抗体的特点;抗原;抗原抗体的作用;思考题;思考题