第5章 氨基酸、肽和蛋白质PPT.ppt

*;第5章 氨基酸、肽和蛋白质;本章内容简介;掌握内容讲述;蛋白质（protein，Pr）概念;分 类;常见食品蛋白来源： 高营养能量值17kJ/g 对食品的结构、风味、色泽、凝胶稳定、乳状液稳定等起重要作用;氨基酸的一般性质 结构和分类 酸碱性质 疏水性（自学） 立体化学 光谱特性 氨基酸的化学反应 与茚三酮反应;1、结构与分类;按R基团的极性分类：4种;氨基酸 ;2、氨基酸的酸碱性质;氨基酸的两性解离性质及等电点(pI);氨基酸pI的特点： 1.净电荷数等于零，在电场中不移动； 2.此时氨基酸的溶解度最小。 各种AA的pI为两性离子两侧两个pK值的平均值。;4、氨基酸的立体化学;B、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体;5、氨基酸的光学性质;氨基酸的化学反应性;与茚三酮的反应：除Pro外，其它AA可与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。Pro/Hyp在此反应中并不释放NH3，直接生成黄色化合物。在570nm(蓝紫色)或440nm(黄色)定量测定(0.5-50μg/ml) ;;脯氨酸与 茚三酮反应的产物;蛋白质的结构;;蛋白质的一级结构;一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。;肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。 由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。;肽键（peptide bond）：一个氨基酸的α-COOH 和相邻的另一个氨基酸的α-NH2脱水形成的共价键。;;指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作用而形成的空间关系。 是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式 主要包括螺旋结构和伸展片状结构。;β-折叠结构;二级结构进一步折叠成紧密的三维结构（多肽链的空间排列）;维持蛋白质三级结构的作用力;是指含有多于一条多肽链(已具三级结构)的蛋白质分子的空间排列，以二聚体、四聚体等形式存在。亚基的聚合;蛋白质结构稳定;氢键;蛋白质分子的变性;蛋白质变性的本质;（1）生物活性丧失（酶、激素、毒素、抗体） （2）溶解度降低（疏水基团暴露） （3）改变水合性质 （4）易于酶水解 （5）粘度增大 （6）不能结晶;可逆变性： 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态——蛋白质复性。 不可逆变性： 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象，由变性态不能恢复到天然态。;物理因素：;（3）剪切;（4）静液压：豆制品如豆腐;化学因素;化学因素;（5）表面活性剂;低浓度（≤0.2）盐的异种电荷静电中和蛋白质的电荷，促进蛋白质与水的结合，稳定了蛋白质的结构 较高浓度（＞1mol/L）盐具离子特异效应，争夺水化水，降低蛋白质与水的结合，影响蛋白质的结构稳定，且阴离子作用大于阳离子;其他成分;水合性质、 表面性质 、结构性质、感观性质;水合性质——取决于蛋白质同水之间的相互作用，如水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、增稠性、分散性、溶解性等。 表面性质——蛋白质在极性不同的两相之间所产生的作用，如起泡特性、乳化作用、与风味的结合等。 结构性质——与蛋白质分子之间的相互性质有关，如沉淀、胶凝作用、组织化、面团的形成等。 感官性质——浑浊度、色泽、风味、咀嚼性、爽滑感等;食品蛋白质在食品体系中功能作用; 概念： 通过蛋白质的肽键或氨基酸侧链基团(如Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr的极性不带电荷的羟基)同水分子之间的相互作用来实现的。 ; 作用方式： ;蛋白质;氨基酸残基的水合能力;;pH＝?pI，水合作用最低 高于???低于pI，水合作用增强 （净电荷和推斥力增加） pH 9-10时水合能力较大; 盐/离子强度;持水能力 ;2、蛋白质的溶解性;氨基酸的疏水性和离子性是影响蛋白质溶解性的主要因素 疏水作用增加Pr-Pr的相互作用，降低溶解性 离子相互作用有利于Pr-H2O的相互作用，增加溶解性 平均疏水性愈小和离子性越强/电荷频率愈大，Pr溶解度愈大;植物蛋白质提取: pH8～9高度溶解性 pH4.5～4.8处采用等电点沉淀。 ; 离子强度 低离子强度（＜0.5） — 电荷屏蔽效应,增加溶解度，盐溶 高离子强度（＞1） — 离子效应，降低溶解度，盐析;; 有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀;; 能否快速的吸附至界面 ——与蛋白质的表面分子特性有密切关系;能否形成具有强黏弹性的膜 ——与蛋白质的分子大小、形状等相关;;蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质，称为蛋白质的乳化性质。 蛋白质具有乳化性质的原因： ——是其具有两亲性，即既亲水也亲油的性质;蛋白质能自发地迁移到油-水界面和气-水界面 到达界面后，疏水基定向到油相和气相 亲水基定向到水相并广泛展开