第3章 酶 生物化学检验 教学课件.ppt

　　　　酶与一般催化剂比较 相同点： 1、 少量即催化大量底物变化，反应前后无质或　　　　　　 　　　量的变化。 2、 只催化热力学允许的反应。 3 、只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的　 　　　平衡点。 （一）酶促反应具有极高的效率 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物或一种化学键。 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立体异构体中的一种。 第二节 酶的结构与功能酶的分子组成 结合酶 (conjugated enzyme) 酶活性的调节 酶原激活的原理 酶 原 在特定条件下 一个或几个的肽键断裂，水解 掉一个或几个短肽 分子构象发生改变 形成或暴露出酶的活性中心 (酶原激活实质) 三、 同工酶 第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。 酶促反应的机制 1.酶催化作用的本质：降低反应活化能 2.酶催化作用的中间产（络合）物学说 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S ??? P + E 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。 酶催化底物转变的作用机制 1、邻近效应与定向排列： 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 影响酶促反应的因素 一、底物浓度对酶促反应速度影响 ①在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比。 ②当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加。 矩 形 曲 线 五、 PH的影响 作图：钟形曲线 最适PH近中性 问题：酶的最适PH值等于7，对吗？ 应用思考：香港脚的治疗 五、 激活剂的影响 凡能提高酶活性的物质，称激活剂。 例： 唾液淀粉酶 淀粉 糊精 葡萄糖 I2 蓝色 紫色 无色  H2O Cl_ Cu2 + V2 V1 V3 结论：Cl_是唾液淀粉酶的激活剂。 六、抑制剂对反应速度的影响 酶的抑制剂(inhibitor) 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。 (一) 不可逆性抑制作用 * 概念 抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。 * 举例 有机磷化合物 ?? 羟基酶 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 ?? 巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL) 竟争性抑制 某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。 竞争性抑制可用下式表示： *举例 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 琥珀酸脱氢酶 琥珀酸