第二章 氨基酸和肽PPT.pptVIP

第二章 氨基酸和肽;2.1氨基酸的结构和分类 2.2氨基酸的特性 2.3氨基酸的特征化学反应 2.4肽 2.5天然存在的活性肽 ; 2.1 氨基酸的结构和分类;2.1.1 氨基酸的结构;存在自然界中的氨基酸有300余种 组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。 基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。 它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。 字母命名：βγδε 数字命名：3 4 5 6;1;立体异构体：分子式相同，但分子中的原子空间排列不同。 旋光异构体 D，L构型 主要应用于糖类及有关化合物，以甘油醛为标准，规定右旋构型为D，左旋构型为L。 ? 氨基酸习惯上也用D、L标记。除甘氨酸无旋光性外，α-氨基酸碳原子的构型都是L型。  甘氨酸存在存在镜像异构体吗？ ;2.1.2 氨基酸分类;1.脂肪族氨基酸 共15种 （1）侧链是烃链：;甘氨酸（Gly, G）;??氨酸（Val, V）;连接的都是脂肪族，没有官能团，是疏水的 在蛋白质三维结构中倾向于相互聚集避开水;（2）侧链含有羟基（醇基）： ;丝氨酸（Ser，S）;（3）侧链含硫原子： ;? 半胱氨酸 ;二硫键对维持蛋白质的高级结构有重要意义。 半胱氨酸也经常出现在蛋白质的活性中心里。; 甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子的甲基化反应。;（4）侧链含有羧基（酸性基团）：;（5）侧链含酰胺基：;（6）侧链显碱性：;2. 芳香族氨基酸 ;3. 杂环氨基酸 色氨酸(Trp, W) 组氨酸(His，H) 脯氨酸(Pro，P) 色氨酸含苯环， 有紫外吸收(280nm)。;组氨酸(His，H);基本氨基酸也可按侧链极性分类： 非极性氨基酸：Gly,Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Pro共七种 极性不带电荷： Trp, Met, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共八种 带正电荷：Arg, Lys, His 带负电荷：Asp, Glu 必需氨基酸、非必需氨基酸;不常见的蛋白质氨基酸 某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的。也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。 在甲状腺素中还有3,5-二碘酪氨酸。 ;非蛋白质氨基酸 自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸,它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸,这些氨基酸中有些是重要的代谢物前体或中间产物，如： 瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物 β-丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体 γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质;2.2 氨基酸的特性;2. 旋光性 除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。 从蛋白质水解得到的氨基酸都是L-型。 苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。 在生物体内特别是细菌中，D-氨基酸也存在，如细菌的细胞壁和某些抗菌素中都含有D-氨基酸。 ;3. 酸碱性 氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，在生理条件以兼性离子（偶极离子）的形式存在。 ;Bronsted-lowry的酸碱质子理论： 酸是质子H+的供体 碱是质子的受体 HA A-+H+ 酸 碱 质子 以甘氨酸为例;以甘氨酸为例： ;;静电荷+0.5; 当氨基酸分子所带的净电荷为零时的pH称为氨基酸的等电点(pI)。 等电点的值是它在等电点前后的两个pK’值的算术平均值。 氨基酸可作为缓冲溶液，在pK’处的缓冲能力最强，pI处的缓冲能力最弱。 ;有三个解离集团的氨基酸， 有三个pKa,如何计算等电点？;以谷氨酸解离过程为例;赖氨酸为例;静电荷+0.5;静电荷+2;小结;5.紫外吸收 三个带苯环的氨基酸有紫外吸收， 苯丙氨酸Phe: 257nm,ε=200 酪氨酸Tyr: 275nm,ε=1400 色氨酸Trp: 280nm,ε=5600 通常蛋白质的紫外吸收主要是后两个氨基酸决定的。 ;色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。;2.3 氨基酸的特征化学反应;（2）与亚硝酸作用 氨基酸在室温下与亚硝酸反应，脱氨，生成羟基羧酸和氮气 因为伯胺都有这个反应，所以赖氨酸的侧链氨基也能反应，但速度较慢 常用于蛋白质的化学修饰、水解程度测定及氨基酸的定量 ;（3）与醛反应 氨基酸的α-氨基能与醛类物质反应，生成西佛碱-C=N-。西佛碱是氨基酸作为底物的某些酶促反应的中间物。赖氨酸的侧链氨基也能反应。