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1 必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。2 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。3 蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。4 蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。5 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。6 蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。7 蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。8 核酸的变性与复性：与复性核酸的变性：在物理和化学因素的作用下，维系核酸二级结构的氢键和碱基堆积力等次级键受到破坏，DNA由双链解为单链的过程。复性的复性：变性DNA在适当条件下，可使两条分开的单链重新形成双螺旋DNA的过程称为复性9 增色效应当DNA变性从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，在260nm处的吸光度值增加。10减色效应当DNA复性从单链变为双螺旋结构时，在260nm处的吸光度值减少。DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。11分子杂交不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交12米氏常数（Km值）用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位mol/l）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响13酶的专一性酶的专一性是指酶对底物的严格选择性。通常酶只能催化一种底物或一类结构相似的底物。14变构酶）或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节15同工酶是指能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子组成结构性质却有所不同的一组酶16酶原与酶原的激活酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。酶原的激活：将无活性的酶原变成有活性的酶的过程17活性中心酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。18可逆抑制作用\不可逆抑制作用可逆抑制作用抑制剂与酶的结合是可逆反应，能用透析等法除去抑制剂使酶复活。不可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是不可逆反应，不能用透析等法除去抑制剂使酶复活。19 竞争抑制\非竞争抑制\反竞争抑制竞争抑制：抑制剂与底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后，底物就不能与酶结合，从而降低酶反应速度。非竞争抑制：抑制剂与底物不竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后，底物也能与酶结合，但生成的ESI三元复合体不反应，从而降低酶反应速度。反竞争抑制：酶只有与底物结合后，抑制剂才与酶结合，生成的ESI三元复合体不反应，从而降低酶反应速度。20?呼吸链有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。21?氧化磷酸化在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用，称为氧化磷酸化。氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP的主要方式22?磷氧比P/O（P/O）指代谢底物每消耗1摩尔氧合成ATP摩尔数(或消耗的ADP摩尔数)。23?底物水平磷酸化底物在脱氢脱水的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化24?能荷指示细胞所处能量状态，它以细胞中ATP，ADP和AMP之间关系式来表示。25糖异生非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。26糖的有氧氧化糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式28糖核苷酸单糖与核苷酸通过磷酸酯键结合的化合物，是双糖和多糖合成中单糖的活化形式与供体29 UDPG尿二磷葡萄糖或尿苷二磷酸葡萄糖，是葡萄糖的活化形式，是双糖和多糖合成中葡萄糖的供体30必需脂肪酸为人体生长所必需但不能自身合成，必须从食物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸31脂肪酸的β-氧化脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用