04蛋白质（II）.ppt

类 型 ?2 ?2 ?3 ?3 I -60? -30? -90? 0? II -60? +120? +80? 0? III -60? -30? -60? -30? 毛发的结构 一根毛发周围是一层鳞状细胞(scaIe cell)，中间为皮层细胞(cortical celI)。皮层细胞横截面直径约为20?m。在这些细胞中，大纤维沿轴向排列。所以一根毛发具有高度有序的结构。 毛发性能就决定于?—螺旋结构以及这样的组织方式。 ?-角蛋白的结构 角蛋白分子中的二硫键 卷发(烫发)的生物化学基础 永久性卷发(烫发)是一项生物化学工程(biochemical engineering),?—角蛋白在湿热条件下可以伸展转变为?—构象，但在冷却干燥时又可自发地恢复原状。 这是因为?—角蛋白的侧链R基一般都比较大，不适于处在?—构象状态，此外?—角蛋白中的螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联，这些交联键也是当外力解除后使肽链恢复原状(?—螺旋构象)的重要力量。这就是卷发行业的生化基础。 ?-角蛋白 丝心蛋白(fibroin)这是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。丝心蛋白具有抗张强度高，质地柔软的特性，但不能拉伸。它具有0.7nm周期，这与?—角蛋白在湿热中伸展后形成的?—角蛋白很相似(0.65nm周期)。丝心蛋白是典型的反平行式折叠片，多肽链取锯齿状折叠构象，酰胺基的取向使相邻的C?为侧链腾出空间，从而避免了任何空间位阻。在这种结构中，侧链交替地分布在折叠片的两侧。 丝蛋白的结构 丝蛋白是由伸展的肽链沿纤维轴平行排列成反向?-折叠结构。分子中不含?-螺旋。丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。这六肽的氨基酸顺序为： ? -（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n- 胶原蛋白 胶原蛋白或称胶原(collagen)是很多脊椎动物和无脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质，它也属于结构蛋白质，使骨、腱、软骨和皮肤具有机械强度。胶原蛋白至少包括四种类型，称胶原蛋白I、II、III和IV 腱的胶原纤维具有很高的抗张强度(tensile strength)，约为20-30kg／mm2,相当于12号冷拉钢丝的拉力。 胶原蛋白在体内以胶原纤维的形式存在。其基本组成单位是原胶原蛋白分子 一级结构分析表明，胶原蛋白?肽链的96%都是按三联体的重复顺序：(g1y—x—y)n排列而成。Gly数目占残基总数的三分之一，x常为Pro，y常为OH-pro(羟脯氨酸)和OH-lys（羟赖氨酸）。 胶原蛋白的二级结构是由三条肽链组成的三股螺旋，这是一种右手超螺旋结构。螺距为8.6nm，每圈每股包含30个残基。其中每一股螺旋又是一种特殊的左手螺旋，螺距为0.95nm，每一螺圈含3.3个残基,每一残基沿轴向的距离为0.29nm 原胶原蛋白分子在胶原纤维中都是有规则地按四分之一错位，首尾相接，并行排列组成纤维束。 原胶原蛋白分子经多级聚合形成胶原纤维。在电子显微镜下，胶原纤维呈现特有的横纹区带，区带间距为60-70 nm，其大小取决于胶原的类型和生物来源 胶原蛋白的结构 胶原纤维中的交联结构 胶原蛋白 生物体内胶原蛋白网 四级结构的结构模型 四级结构的维系 血红蛋白与肌红蛋白 多肽 or 蛋白质末端NH2＋PITC　　　　　　　　　　　　　↓　　　　　　　　　PTC－多肽 or 蛋白质　　　　　　　　　　　　　↓有机溶剂　　　┌－－－－－－N末端的PTC－AA发生环化　　　∣　　　　　　生成苯乙内酰硫脲的衍生物　　　∣　　　　　　　　　　↓　　　∣　　　　　　　　脱离肽链　　　∣　　　除去N末端AA后剩下的肽链仍然是完整的。　　　↓ （因为，PTC的引入，只使第一个肽键稳定性降低）　　干　燥　 /　∣　\薄层 气相 HPLC层析 色谱　　 Edman （苯异硫氰酸酯法）氨基酸顺序分析法实际上也是一种N-端分析法。此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。 Edman氨基酸顺序分析法 蛋白质or 多肽＋无水肼　　　　　　　　　　　　　↓△　肼解　　　　　　　　　　　　↙　↘　　　　　　　　C末端AA以　　其他AA转变为　　　　　　　游离形式存在　相应的AA酰肼化物　　　　　　　　　↓　　　　　　　↓＋苯甲醛　　　　　　存在于上清液中　　二苯基衍生物↓　　　　　　　　　↓　　　　　FDNB、DNS、层析法。 Trypsin ：R1=Lys、Arg 当R2=Pro，抑制水解 肽链 水解位点 胰蛋白酶