生化第一章-蛋白质总结.doc

蛋白质的结构和功能 动态功能：化学催化反应，免疫反应，血液凝固，物质代谢调节，基因表达控制和肌肉收缩。 结构功能：提供结缔组织和骨的基质，形成组织形态 组成上的相似性：碳（50%~55%）氢（6%~7%）氧（19%~24%）氮（13%~19%）硫（0%~4%）此外还有少量磷或金属元素（铁，锌锰） 由于各蛋白质中含氮量近似于16%，由此可通过测定含氮量来推算出蛋白质的含量 一 氨基酸 1：组成人体的20种L-a氨基酸的分类 由侧链的结构和理化性质分（要记其结构以及代码） 非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸，丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮 氨酸，脯氨酸 ②极性中性氨基酸：丝氨酸，半胱氨酸（两个半胱氨酸以二硫键结合形成胱氨酸），蛋氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺，苏氨酸， ③芳香族氨基酸：苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸（有共轭双键的氨基酸最大吸收峰在280nm波长附近） ④酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸 ⑤碱性氨基酸：赖氨酸，精氨酸，组氨酸 2：氨基酸的理化性质 ㈠两性解离性 等电点：在某一PH溶液中氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及成度相等成为兼性离子，此时溶液的PH为该氨基酸的等电点（计算：氨基与羧基解离常数负对数的平均值） ㈡与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 二 蛋白质 1：氨基酸脱水缩合 有10个氨基酸相连称寡肽，更多相连称多肽，大于50个称蛋白质 氨基酸残基：肽链中氨基酸分子因脱水缩合而集团不全，被称为氨基酸残基 体内重要的生物活性肽：谷胱甘肽GSH（在体内其还原剂作用，巯基有嗜核特性），多肽类激素和神经肽 2：蛋白质的分子结构 依次分为一级二级三级四级结构，后三者统称为高级结构或空间构象 ㈠蛋白质的一级结构 定义：从N-端至C-端的氨基酸排列顺序（一级结构中主要化学键为肽键，此外还有所有的二硫键的位置也属于一级结构范畴） ㈡多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构 ①定义：某段肽链的局部空间结构也就是该段肽链骨架原子（即氨基氮，a-碳原子和羰基碳3原子一次重复排列）的相对空间位置 注意：参与肽链的六个原子位于同一平面 常见的二级结构 螺旋：其肽链主链围绕中心轴作顺时针的螺旋式上升，即右手螺旋。没3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基侧链向螺旋外侧，每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键 折叠：只含5~8个氨基酸残基，但链条或一条肽链内若干肽段的锯齿状结构可平行排列。两条肽可链走向相同也可相反（形成b-折叠的肽段要求氨基酸残基侧链较小） b-转角和无规律卷曲 注意；氨基酸残基侧链对二级结构的影响 ㈢二级结构基础上肽链进一步折叠形成三级结构 定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置也就是也就是整条多肽链所有原子在三维空间的排位 结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠称多个结构较为紧密的区域，并各行使其功能，称为结构域。 分子伴侣：一类帮助新生多肽正确折叠的蛋白质，它可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行，可防止错误的聚集发生，是肽链正常折叠。（对蛋白质中二硫键的正确形成起重要作用） ㈣含两条以上多肽链的蛋白质有四级结构 定义：蛋白质分子中各个亚基的空间排布以及亚基接触部位的布局和相互作用，称为四级结构。（许多蛋白质含有两条或两条以上的多肽链，每条多肽链都有其完整的三级结构称为亚基） 3：蛋白质的分类 根据组成①单纯蛋白质 ②结合蛋白质（辅基：结合蛋白质中为蛋白质部分绝大多数辅基通过非共价键方式与蛋白质部分结合） 根据形状①纤维状蛋白质（多数为结构蛋白质，较难溶于水，作为细胞坚实的支架或连接各细胞，组织和器官） ②球状蛋白质（多数可溶于水，许多具有生理活性的蛋白质如酶，转运蛋白，蛋白类激素，代谢调节蛋白，基因表达调节蛋白以及免疫球蛋白都属于球状蛋白） 蛋白质组：指一种细胞或一种生物表达的所有蛋白质即以后总基因所表达的全套蛋白质 4：蛋白质的结构与功能的关系（蛋白质的功能与其三级结构密切相关） ①空间结构遭到破坏只要其一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在 ②蛋白质同源性：同一基因进化而来的一类蛋白质 协同效应：指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合的能力 变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的改变（常有四级结构）注意：要与变性区别（蛋白质变性：在某些理化因素作用下，致使蛋白质空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物活性） 5：蛋白质的理化性质 两性电离性（碱性蛋白质：少数含碱性氨基较多的蛋白质，其等电点偏于碱性） 胶体性质 空间结构破坏而引起变性 蛋白质沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融