2008年西医综合强化班辅导讲义----生物化学南方医科大学Dr姜立1.PDFVIP

2008 年西医综合强化班辅导讲义生物化学 南方医科大学 Dr.姜立 1 第一章 蛋白质的结构与功能 （一）蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸：自然界存在的氨基酸有 300 余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有 20 种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白 质的含氮量很接近，平均为16%， （二）氨基酸的分类： 1．所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸除外） 2． 根据侧链基团的结构和理化性质，20种编码氨基酸分为四类： 3．含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱 氨酸通过二硫键连接而成） 4．芳香族氨基酸（按吸光度排列）： 5．唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成 6．营养必需氨基酸： 7．出现的非编码氨基酸有：羟脯氨酸、羟赖氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸、同型半胱氨酸、磺酸丙氨酸、5-羟色氨酸等 （三）氨基酸的理化性质： 1． 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH ＋ － 3 的氨基；含有能与羟基结合成为COO 的羧基，因此， 在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳离子及阴离子的趋势相同，成为兼 性离子。此时环境的 pH 值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI 值的计算如 下：pI＝1/2（pK + pK ）,(pK 和pK 分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值) 1 2 1 2 2． 氨基酸的紫外吸收性质： （1） 吸收波长：280nm （2） 结构特点：分子中含有共轭双键 （3） 光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 3． 呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在 570nm 波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨 基酸加热分解的氨）+（茚三酮的还原产物）+（一分子茚三酮） （四）肽的相关概念 1． 寡 肽：小于10分子氨基酸组成的肽链 2． 多 肽：大于10分子氨基酸组成的肽链 3． 氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子 4． 肽 键：连接两个氨基酸分子的酰胺键（－CO－NH－），包含C、O、N、H四个原子，在同一平面中 5． 肽单元：参与肽键的6个原子Cα 、C、O、N、H、Cα 位于同一平面，组成肽单元。 1 2 6． 谷胱甘肽（GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的3肽。GSH含有半胱氨酸分子的巯基，因此具有还原性，可作 为体内重要的还原剂保护蛋白质或酶分子免受氧化。GSH 可还原细胞内产生的H2O2，使其转变成H2O。此外，GSH的巯 基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物结合，保护机体免受毒物损害。 一. 蛋白质分子结构特点： 1． 二级结构中的肽链主链骨架即为氨基N、α碳和羰基碳三个原子的依次重复排列 2． α-螺旋的特征是：主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，构成右手螺旋，每螺旋一周为 3.6 氨基酸残基，螺距为 0.54nm。螺旋的中间是肽链平面，侧链 R 基团分布在螺旋的外侧。脯氨酸的存在或者多个谷、天冬氨酸的存在都会干 扰α-螺旋的形成 3． 模 体：蛋白质分子中，由两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象并发挥特定的 作用。锌指结构是一个典型的模体，由一个α-螺旋和二个反平衡的β-折叠的3个肽段组成，具有结合锌离子的功能。 4． 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成 1 个或数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行使其功能， 称为结构域。结构域可由蛋白质分子中不连续的肽希在空间中相互接近而构成。 5． 分子伴侣：能够可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，引导肽链正确折叠的存在于细胞内的一类蛋白质，也 对蛋白质二硫键正确形成起到重要作用 6． 亚基：体内有许多蛋白质分子含有两条或多条多肽链，才能全面地执