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22.启动tRNA 23.原核与真核生物核糖体 24.氨基酸的活化与装载 25.肽链加工 26.代谢调控的三个层次 细胞水平的调节、激素水平的调节、整体水平的综合调节 27.限速酶与关键酶 28.基因表达的诱导与阻遏 29.基因表达调控的几个基本概念 30.增强子与衰减子 31.基因表达调控的几个层次 考试题型： 一、名词解释〖每小题2分，共计20分〗 二、填空题〖每小题1分，共计10分〗 三、选择填空〖每小题1分，共计20分，请将答案填入括号内〗 四、判断题〖每小题1分，共计10分，请将答案填入括号内：对（√）、错（×）〗 五、简答题〖任选4小题，每小题5分，共计20分〗 六、论述题〖任选1小题，每小题20分，共计20分〗 课堂提问 一、第一次课 1.生物化学研究生命物质的哪些方面？ 2.生物体的四大基本物质是什么？ 3. 什么是糖，分几种。 4.糖的环式结构如何形成。 5.同分异构体 6.旋光异构体 7.异头物 8.葡萄糖为什么会变旋？ 二、第二次课 1.三碳糖有哪几种？ 2.六碳糖有什么作用？ 3.五碳糖有什么作用？ 4.说出几种二糖 5.淀粉为什么遇碘变色？直链淀粉、支链淀粉、糖原哪种遇碘颜色深？ 6.同多糖（均一性多糖） 三、第三次课 1.蛋白质定义、组成 2.基本氨基酸几个 3.碱性氨基酸、酸性氨基酸 4.带羟基氨基酸 5. 蛋白质酸、碱水解影响哪些氨基酸？ 6.蛋白质酸、碱水解哪个影响氨基酸旋光性质 7.必需氨基酸、半必需氨基酸、非必需氨基酸 8.蛋白质生物学功能 四、第四次课 1.紫外吸收较强的几种氨基酸。 2.等电点 3.核酸蛋白检测仪的原理 4. Aa在溶液中的带电状态与溶液pH的关系 当pH=pI时， 当pHpI时 当pHpI时 五、第五次课 1.氨基酸与茚三酮反应显色。 2.蛋白质结构分几个层次。 3.蛋白质一级结构定义、含义、作用力 4.肽键、肽平面、肽单位 5.多肽链写法。 1）NH2-Ala-Gly-Phe-COOH 2）H-Ala-Gly-Phe-OH 3）Ala-Gly-Phe- NH 4）（C）Phe- Gly –Ala（N） 六、第六次课内容 1.一级结构测定的两种方法 2.蛋白酶水解位点 胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶 R1=? R2=?(抑制水解) 3.维系蛋白质空间结构的作用力、哪些基团起作用。 4.蛋白质二级结构定义 5.蛋白质二级结构有哪几种 七、第七次课 1. α-螺旋定义、特点、稳定性 2. β-折叠定义、特点、稳定性 3. β-转角定义、特点、稳定性 4.蛋白质的超二级结构定义、类型 5.蛋白质的三级结构定义、构象特点、稳定性 6.结构域种类 7.蛋白质的结构型几种 八、第八次课内容 1.稳定蛋白质胶体溶液的两个因素 2.蛋白质的变性作用 3.蛋白质的变构作用 4.蛋白质的沉淀 5. SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳原理 6. 九、第九次课内容 1.核酸的组成 2.核苷 3.核苷酸 十、第十次课 1.基本RNA的三种类型、功能 2.核酸的基本单位、连接方式 3.真核生物、原核生物mRNA结构特点 4.帽子结构 5.polyA结构 6. Chargaff规则 7. DNA分子双螺旋结构模型 十一、第十二次课内容 1.酶的定义、分类、化学本质 2.酶生物催化剂的特点 3.酶和一般催化剂的共性 4.转换数 5.酶的专一性、绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性 6.简单酶/复合酶 、单体酶、寡聚酶、多酶体系、全酶 7.辅酶、辅基 十二、第十三次课内容 1.辅酶与辅基的生理功能 2.中间产物学说 3. [S] ≤ Km/2，v=? 4. Km/2≤[S] ≤ Km, v=? 5. [S]≥Km, v=? 十三、第十四次课内容 1.Km定义、意义 2. Vmax 3. 酶的抑制、类型 4.可逆抑制3种类型、特点 十四、第十五次课内容 1.酶促反应最适温度、pH 2.酶催化反应的作用基团 3.酶活中心 4.邻近效应与定向效应 5.别构酶、别构调节、别构效应、协同效应 6.别构调节特点 7.酶原激活 8.酶的共价修饰、共价修饰调节的特点 十五、第十六、十七次课内容 1.新陈代谢 2.生物氧化 3.生物产能的几条途径 4.生物能量的储存方式 5.生物能量的转移方式 6.生物氧化体系 十六、第十八次课 1.呼吸链 2.NADH, FADH2氧化产能 3.电子传递的抑制 十七、第十九次课内容 1.淀粉酶、淀粉水解 2.糖原降解 3.纤维素降解 十八、二十次课内容 1.糖酵解定义 2.糖酵解步骤 3.糖酵解产能、还原物质 4.糖酵解调节控制 5.糖酵解意义 十九、二十一次课内容 1.三羧酸循环定义 2.三羧酸循环步骤