[高中教育]第2章 蛋白质的化学.pptVIP

第二章 蛋白质的化学 学 习 内 容 一、蛋白质的元素组成 大多数蛋白质的含氮量比较接近且恒定，平均为16%。 蛋白质定量（微量凯氏定氮法的基础）: 蛋白质的含量 = 蛋白质样品含氮量×6.25 二、蛋白质的基本单位—氨基酸 ① 除脯氨酸（α-亚氨基酸）外，其余都是α-氨基酸 ②不同的α-氨基酸其R侧链不同，R侧链对蛋白质的空间结构和理化性质有重大影响 ③除R为H的甘氨酸外，其它氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子，故具有旋光异构现象：D型和L型天然蛋白质中的氨基酸皆为L型 一、蛋白质的生物学功能 2、β－折叠（β-pleated sheet） β－折叠的特点： ①肽链充分伸展使肽键平面之间折叠呈锯齿状结构，侧链R基团交替分布于锯齿状结构的上下方。 ②肽链平行排列，相邻肽链间的肽键交替形成氢键，是稳定β－折叠的主要次级键。 ③相邻排列的两条β－折叠结构的走向相同称为顺向平行。反之，称为逆向平行。逆向平行的β－折叠更为稳定。 β－折叠走向 3、 β－转角（β-turn） 主链形成180°的回折结构。由四个连续氨基酸残基构成。 ★目前发现的?-转角多数都存在蛋白质分子表面，它们的含量相当丰富，约占全部氨基酸残基的1/4。 4、无规则卷曲 多肽链由于肽键平面在空间的不规则排布形成的松散结构称为无规则卷曲。 在一般球蛋白分子中，往往含有大量的无规则卷曲，它使蛋白质肽链从整体上形成球状构象。 疏水键是维持三级结构（Tertiary structure）稳定的主要作用力。 蛋白质的三级结构 在二级结构基础上，由于氨基酸残基R基团的相互作用使多肽链进一步折叠、盘曲形成的包括主、侧链在内的整条肽链的空间排布。 磷酸丙糖异构酶 丙酮酸激酶 四聚体 二聚体 亚基 是两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链以非共价键缔合形成的复杂空间结构。疏水键是稳定四级结构的主要作用力。 蛋白质的四级结构 一级结构→二级结构→三级结构→四级结构→发挥功能 三、蛋白质分子结构与功能的关系 一级结构与功能 一级结构是空间结构的基础，也是蛋白质功能的基础。 ①一级结构不同，生物学功能不同。 ②一级结构中的“关键”部分相同，其功能也相同。关键”部分变化，功能随之改变。 例一：细胞色素C 多种生物的细胞色素C一级结构的研究结果表明： ① 亲缘关系越近，氨基酸顺序的同源性越大。 ② 尽管不同生物间亲缘关系差别很大，但与细胞色素C功能密切相关的氨基酸顺序却有共同之处，即保守顺序不变。 不同生物与人的细胞色素C相比较氨基酸数目差异 黑猩猩 0 鸡、火鸡 13 牛猪羊 10 海龟 15 狗驴 11 小麦 35 粗糙链孢霉 43 酵母菌 44 例二：镰刀形红细胞贫血病 病因：血红蛋白氨基酸顺序的细微变化 谷氨酸 缬氨酸 红细胞变形成镰刀状,输氧功能下降,细胞脆弱易溶血。 一级结构与功能 ①空间构象是实现蛋白质功能的基础，构象改变功能随之改变。 ②有时蛋白质的构象发生轻微改变，但其生物学活性会有显著变化。 例一：RNase的变性与复性 空间构象与功能 Anfinsen experiments 空间构象与功能 例二：血红蛋白的变构 有些蛋白质分子在表现其生物功能 时，构象必须发生一定的变化。 空间构象与功能 一、蛋白质的两性解离 蛋白质是两性电解质。 蛋白质分子在溶液中解离成正、负离子的数目正好相等，即净电荷为零时溶液的pH值称蛋白质的等电点，简称pI（isoelectric point） 带电粒子在电场中向电性相反的电极移动的现象称为电泳(electrophoresis) 第3节 蛋白质的理化性质 二、蛋白质的高分子性质 质点直径1～100nm →→→蛋白质溶液具有胶体性质。 蛋白质亲水胶体稳定因素： ① 蛋白质颗粒表面具有水化膜 ② 蛋白质分子表面带有同种电荷 阻隔 排斥 应用：透析 三、蛋白质的变性 某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性（denaturation） 变性因素：加热、紫外线、剧烈搅拌、强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐等。 变性本质：破坏了维持蛋白质空间构象的次级键。 变性特征：生物学活性的丧失（首要）、溶解度降低、粘度增加、易被蛋白酶水解等。 变性的应用： 学生自己总结 四、蛋白质的沉淀 蛋白质在溶液中靠水化层和电荷保持其稳定性，一旦除