[经济学]5第五章血红素蛋白.ppt

磁性、ESR等研究发现氧化型细胞色素a3中的Fe和Cu之间存在较强的相互作用，推测Fe和Cu之间可能有某种桥连基团存在。这两个非常接近的Fe和Cu氧化还原中心对氧分子的四电子还原过程的顺利完成非常有利。 2、细胞色素a3 血红素a3中的铁在还原态时为高自旋的五配位构型，除了血红素平面四个氮原子与铁配位外，一个轴向配体是组氨酸的咪唑氮原子，另一个轴向位置为空，因此很容易与CO、CN－等配体结合。谱学及晶体结构研究推测，CuB中心的配位环境中有组氨酸的咪唑氮原子参与配位，在还原态时可能也有一个空位。 三、细胞色素b5 细胞色素b是一类含有原卟啉的电子传递蛋白，主要存在于线粒体内膜。还原型细胞色素b的α、β和γ特征吸收带分别在555～563 nm、523～533 nm和420～430 nm。细胞色素b5是b类细胞色素中研究最多、了解最清楚的一种蛋白，多见于真核细胞，特别是动物的肝细胞中。 细胞色素b5的蛋白链由133个氨基酸残基组成，分子质量约16000 Da。细胞色素b5与血红蛋白、肌红蛋白有一定的相似之处，也有明显的不同。 在细胞色素b5中，谱学测试、晶体结构、溶液结构研究证实铁离子为配位饱和的六配位构型，因此细胞色素b5难以自动氧化，不易与CO、CN－、N3－等外来配体结合。细胞色素b5中铁无论是氧化态还是还原态都处于低自旋态。 细胞色素b5中铁离子除了与卟啉环平面的四个氮原子配位之外，轴向位置被两个组氨酸侧链上的咪唑氮原子占据。 X射线衍射晶体结构表明，细胞色素b5中的血红素位于疏水袋中，原卟啉的两个丙酸基指向蛋白表面，处在与水可接触的区域。血红素周围有四个α螺旋链存在，其底部有β折叠片存在，这样就构成了一个桶状疏水空腔，血红素辅基正好位于其中。 小 结： 细胞色素a、细胞色素b、细胞色素c是包含血红素辅基的一类金属蛋白，它们依靠血红素铁的价态变化来进行电子传递。 在线粒体内膜上电子传递的顺序为： 细胞色素b 细胞色素c1 细胞色素c 细胞色素氧化酶（细胞色素a 细胞色素a3） 氧分子 第二节 细胞色素 P－450 细胞色素P－450是于1958年在鼠肝微粒体中发现的一种以血红素b为辅基的蛋白，它也是b类细胞色素中的一种。与细胞色素c、细胞色素b5等不同的是，细胞色素P－450在生物体系中不是电子传递蛋白，而是一种金属酶，它催化某些有机底物分子的加氧反应。 这种b类细胞色素之所以被称之为细胞色素P－450，或简称P－450，是因为其在还原态下的一氧化碳（CO）加合物的Soret特征吸收带出现在450 nm处，其中P代表色素。 细胞色素P－450的作用（功能）、 结构和作用机理 在生物体系中，氧分子在酶的催化作用下氧化加合到有机底物分子中去的反应叫做加氧反应，催化该类反应的酶称为加氧酶。 自然界存在两种加氧酶：一种是单加氧酶，即将氧分子中两个氧原子中的一个氧原子催化加合到底物分子中，而另一个氧原子被转换为水分子；另一种是双加氧酶，即将氧分子中的两个氧原子都加合到底物分子中。 细胞色素P－450属于单加氧酶，催化单加氧反应。反应式为： SH + O2 + 2H+ + 2e SOH + H2O 其中SH为底物分子。 细胞色素P－450催化的反应是在底物分子中引入一个羟基，即底物分子进行羟基化反应，这种羟基化反应对各种有机分子在生物体系中的代谢具有重要作用。 细胞色素P－450显示出非常广泛的底物分子特异性，底物分子可以包括脂肪环、脂肪链类碳氢化合物以及它们的衍生物、芳香族碳氢化合物及其衍生物等。 细胞色素P－450催化的主要反应类型 某些有机化合物由于不溶于水，使其在体内难以代谢，而在细胞色素P－450单加氧酶作用下，使这些难代谢物进行羟基化，将其转化成水溶性化合物。然后进一步与其他水溶性物质结合，代谢后排出体外，这一代谢过程对哺乳动物十分重要。 例如，在肝微粒体中已经发现多种细胞色素P－450，可将外来有毒化合物、污染物等催化氧化成水溶性物种排出体外，从而起到保护机体不受伤害的作用。但是，也有一些本来没有毒性或毒性较小的化合物经过细胞色素P－450催化引入羟基之后反而变成毒性更大的化合物。 生物体系中，在许多重要的代谢和生物合成中