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动生化填空题结缔组织（肌腱、韧带、毛发、软骨）以 纤维状蛋白 为主要成分。天然氨基酸的结构通式为 或 。氨基酸在等电点时主要以 两性 离子形式存在，PH＞PI时的溶液中，大部分以 阴 离子形式存在，在PH＜PI的溶液中主要以 阳 离子形式存在。在紫外光区有吸收光能力的氨基酸只有 色、酪、苯丙 三种。当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其 溶解度 最小，容易发生沉淀。所谓的两性离子是指 带有数量相等的正负两种电荷的离子 。在一定的实验条件下，等电点 是氨基酸的特征常数 。在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是 甘氨酸 。蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为 16％ 。蛋白质中不完整的氨基酸被称为 氨基酸残基 。维系蛋白质二级结构的最主要的力是 氢键 。α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与 中心轴 平行。氢键是由每个氨基酸的 N-H 与前面隔三个氨基酸的 C=0 形成的，它允许所有的 肽平面上的H与O 都参与氢键的形成。参与维持蛋白质构象的作用力有 氢键、范德华力、疏水作用力、离子键、配位键 和 二硫键 。蛋白质之所以出现丰富的构象，是因为主肽链的 Cɑ-C 和 Cɑ-N 键能进行转动。蛋白质主链构象的结构单元包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。维系蛋白质四级结构的作用力是 疏水作用力、离子键、氢键 和 范德华引力，其中最主要的是 疏水作用力。变性蛋白质的主要的特征是 生物功能 散失。蛋白质变性的实质是 蛋白质空间结构被破坏。血红蛋白与氧结合呈现 协同 效应，这是通过血红蛋白的 变构 作用来实现的。在胰岛素分子中始终保持不变的氨基酸残基称为 守恒氨基酸残基。没有活性的胰岛素前体称为 胰岛素原。血红蛋白分子是由两个α- 亚基和两个β- 亚基组成的四聚体，在红素中央的 Fe2+ 是氧结合的部位，且每一个 Fe2+ 可以结合一个氧分子。医学通常用75％的酒精来消毒手术部位，主要是应用 蛋白质变性 的这一特性。常用的测定蛋白质分子量的方法有 沉降速度法、凝胶过滤法、SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法 三种。蛋白质溶液时亲水胶体，它具有一般胶体的特性，如：布朗运动、丁道尔现象、电泳行为 和 不能透过半透膜。 破坏蛋白质胶体溶液稳定因素的因素有 高浓度盐、重金属、某些有机酸、生物碱 和 有机溶剂。蛋白质沉淀作用的实质是 蛋白质发生聚胶，形成了直径大于100nm的大颗粒。蛋白质分子在直流电场中的迁移速率的大小与蛋白质分子本身的 大小、形状 和 净电荷量 有关。根据分子对称性的不同，可将蛋白质分为 球状蛋白质和 纤维状蛋白质 两大类。根据化学组成的不同可将蛋白质分为 简单蛋白质 和 结合蛋白质 两大类。结合蛋白的非蛋白质部分通常称为 辅基。酶的化学本质是 蛋白质 或 核酸。酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的 活性中心 或 活性部位。酶的活性部位是由 结合部位 和 催化部位 组成的，前者决定 底物 专一性，后者决定 反应 专一性。酶对 底物和反应类型 的严格选择性称为酶的专一性，一般可分为 相对专一性、绝对专一性 和 立体化学专一性。L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因为此酶具有 立体化学专一性。酶根据其分子特点可分为 单体酶、寡聚酶、多酶复合体 三类。按照化学组成，酶可分为 单纯酶 和 结合酶。单纯酶的活性仅仅决定于它的 蛋白质结构 ，结合酶的活性除了需要 蛋白质 以外，还需要 非蛋白质的小分子有机化合物 。前者称为 酶蛋白 ，后者称为 辅助因子。提高酶催化效率的五大主要因素是 共价催化、酸碱催化、邻近定向效应、底物形变 和活性部位疏水空穴的影响 。共价催化又可分为 亲核催化 和 亲电催化。大多数酶的催化机理可分为 共价催化和 酸碱催化 两类。离子键、氢键 和 范德华键 都是酶结合底物的重要化学键。亲核基因是电子对的 供体，亲电子基因是电子对的 受体。测酶活力的主要原则是在特定 PH、温度 和 [S] [E]（即底物浓度比酶浓度过量的多） 条件下测定其体系内产物的生成量或底物的消耗量。测定酶活力，实际上就是测定 酶促反应进行速度。酶促反应速度越快，酶活力就越 大。酶活力单位是衡量酶 活力大小的单位，为了统一酶活力的计算标准，1961年国际生物化学协会酶学委员会对酶活力单位作了下列规定：在指定的反应条件下，1min 内，将 1微摩尔 的底物转化为产物所需要的酶量，定为一个国际单位。上述指定的反应条件是：25℃、最适PH值、饱和底物浓度。酶反应速度有两种表示方式：单位时间内底物浓度的减少量 和 单位时间内产物浓度的增加量。为了排除干扰，酶活力应该用 酶促反应的初速度 表示。就是指：底物开始反应之后，很短一段时间内的反应速度。反应时间一般采用 5—10min。酶制剂