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生化复习纲要与强化训练
基础医学复习纲要与强化训练
生物化学分册
主编 关亚群 库热西·玉努斯
副主编 彭嘉 斯坎德尔·白克力 许晨波
编者 (以姓氏笔画为序)
刘玲 张丽萍
刘晓宇 张景萍
关亚群 武贵臻
许晨波 袁武梅
陈艳 彭嘉
杨梅 韩明国
库热西·玉努斯 斯坎德尔·白克力
目录
第一章 蛋白质的结构与功能
第二章 酶
第三章 糖代谢
第四章 脂类代谢
第五章 生物氧化
第六章 氨基酸代谢
第七章 核酸的结构与功能
第八章 核苷酸代谢
第九章 物质代谢的调节
第十章 DNA的生物合成(复制)
第十一章 RNA的生物合成(转录)
第十二章 蛋白质的生物合成(翻译)
第十三章 基因表达调控
第十四章 基因重组与基因工程
第十五章 细胞信息传递
第十六章 血液
第十七章 肝胆生化
第十八章 癌基因与抑癌基因
第一章 蛋白质的结构与功能
一、学习目标
掌握:蛋白质的元素及分子组成,肽键、肽键平面及多肽链的基本概念,蛋白质的一级结构和空间结构,维持蛋白质空间结构的次级键,蛋白质的两性电离性质和等电点、蛋白质的胶体性质和蛋白质的变性作用。
熟悉:氨基酸的分类、结构及理化性质,活性多肽,蛋白质超二级结构---模序,蛋白质结构与功能的关系(肌红蛋白、血红蛋白),蛋白质的沉淀作用及常用的沉淀剂,蛋白质常见的呈色反应。
了解:蛋白质的分离纯化,多肽链中氨基酸序列分析及蛋白质空间结构的测定,以及蛋白质在生命活动过程中的重要性和蛋白质组学。
二、精要与重点提示
蛋白质是重要的生物大分子,是由C、H、O、N等基本元素组成,其中氮的含量相对恒定,平均为16%。氨基酸是蛋白质的基本组成单位,每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基,一个氨基,一个氢原子和一个R侧链。组成人体蛋白质的氨基酸共有20种,均属L-α-氨基酸(甘氨酸除外)。根据20种氨基酸侧链R基团的极性,可将其分为:非极性疏水氨基酸;极性中性氨基酸;酸性氨基酸(Glu和AspLys、Arg和Hs)四大类。由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基,均可解离,有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团,所以氨基酸是两性电解质,其带电状况取决于它们的pH值。由于大多数蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm处有特征性吸收峰。这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。
一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的酰胺键称为肽键。肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式,肽键具有部分双键的性质,难以旋转而有一定的刚性,所以连接肽键的C、O、N、H和2个Cα共6个原子处在一个平面上,形成肽键平面。氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽,少于10个氨基酸的肽称为寡肽,由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
蛋白质结构可分成一、二、三和四级结构四个层次。目前在蛋白质二级和三级结构之间,又增加了超二级结构和结构域两个结构层次。一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的组成和排列顺序。若蛋白质分子中含有二硫键,一级结构还包括二硫键的位置。蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构,即局部肽段主链原子的空间排布。最基本的二级结构类型有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲,二级结构的相对稳定主要是靠氢键来维持。超二级结构是指蛋白质分子中二个或二个以上具有二级结构的肽段,在空间上相互接近所形成有规则的二级结构聚集体,又称模体或模序。单个或多个超二级结构,可进一步集结起来,形成在蛋白质分子空间结构中明显可区分的紧密球状结构区域,称结构域。蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象,它是在二级结构的基础上,多肽链进一步折叠卷曲所形成的分子结构,即多肽链中所有原子在三维空间的排布。蛋白质的四级结构是指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中,每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基或亚单位,亚基单独存在不具有活性。四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及亚基之间的相互关系。维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水键和范德华力等非共价键,又称次级键。
每一种蛋白质都有特定的空间构象和生物学功能。蛋白质的一级结构决定高级结构,最终决定蛋白质的功能。O2结合可引起另一亚基构象的改变,使之更易与O2结合。
蛋白质是两性电解质,其带电性质取决于肽链两端的氨基和羧基以及可解
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