(精选)食品生物化学第9章 蛋白质降解和氨基酸分解代谢课件.ppt

第九章 蛋白质降解和氨基酸分解代谢;第一节 蛋白质的降解; （1）不依赖ATP的溶酶体途径，在溶酶体内进行，没有选择性，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。（蛋白酶的最适pH偏低，5左右） （2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要（选择性降解）。需ATP和泛素参与。;泛素是一种8.5KD的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守，酵母与人只相差3个aa残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。 蛋白质是否被泛素结合而选择性降解与该蛋白N端的AA有关，泛素化的蛋白质在ATP参与下被蛋白酶水解。;消化道内几种蛋白酶的专一性;二、氨基酸代谢库;氨基酸代谢库;;第二节 氨基酸的分解与转化;（一） 氧化脱氨基作用;AA氧化酶的种类 L-AA氧化酶：催化L-AA氧化脱氨，体内分布不广泛，最适pH10左右，以FAD或FMN为辅基。 D-AA氧化酶：体内分布广泛，以FAD为辅基。但体内D-AA不多。 L-谷氨酸脱氢酶：专一性强，分布广泛（动、植、微生物），活力强，以NAD+或NADP+为辅酶。;还原脱氨基、脱水脱氨基、水解脱氨基、脱硫氢基脱氨基等。 （在微生物中个别AA进行,但不普遍）;CH2;指α-AA和酮酸之间氨基的转移作用， α-AA的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到酮酸的酮基上，结果原来的AA生成相应的酮酸，而原来的酮酸则形成相应的氨基酸。;转氨基作用(transamination)可以在各种氨基酸与?-酮酸之间普遍进行。 各种转氨酶(transaminase)均以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。;; 单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。 机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。;大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu。 因为生成的谷氨酸可在谷氨酸脱氢酶的催化下氧化脱氨，使α-酮戊二酸再生。;转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联 (骨骼肌\心脏\肝脏\脑组织中);氧化脱氨 非氧化脱氨 氨基酸的脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基（两种???型）;; 脱羧酶 氨基酸脱羧酶催化氨基酸脱羧的专一性很高，一般是一种氨基酸脱羧酶只对一种L-型氨基酸起作用。 氨基酸脱羧酶中，除组氨酸脱羧酶不需要辅酶外，各种脱羧酶都以磷酸吡哆醛为辅酶。;谷AA γ-氨基丁酸+CO2 天冬AA β-丙AA +CO2 赖AA 尸胺+ CO2 鸟AA 腐胺+ CO2; 氨的去路：;体内氨的主要代谢去路是用于合成无毒的尿素(urea)。 合成尿素的主要器官是肝，但在肾及脑中也可少量合成。 尿素合成是经称为鸟氨酸循环(ornithine cycle)的反应过程来完成的。催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。 ;（1）氨基甲酰磷酸的合成 此反应在线粒体中进行，由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（carbamoyl phosphate synthetase -Ⅰ , CPS-Ⅰ）催化，该酶需N-乙酰谷氨酸（AGA）作为变构激活剂，反应不可逆。;在线粒体内进行，由鸟氨酸氨基甲酰转移酶（ornithine carbamoyl trans-ferase, OCT）催化，将氨甲酰基转移到鸟氨酸的?-氨基上，生成瓜氨酸。;转运至胞液的瓜氨酸在精氨琥珀酸合成酶(argininosuccinate synthetase)催化下，消耗能量合成精氨酸代琥珀酸。;在胞液中由精氨琥珀酸裂解酶(arginino-succinate lyase）——精氨酸催化，将精氨琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸。?;在胞液中由精氨酸酶催化，精氨酸水解生成尿素(urea)和鸟氨酸(ornithine)。鸟氨酸可再转运入线粒体继续进行循环反应。; 1、合成主要在肝细胞的线粒体和胞液中进行； 2、合成一分子尿素需消耗4分子ATP； 3、精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶； 4、尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。 ;总反应和过程;氨基酸;（三）AA碳骨架的去路（AA脱氨基的意义）;生糖氨基酸：凡能生成丙酮酸、琥珀酸、草酰乙酸和?-酮戊二酸的氨基酸，按糖代谢途径进行代谢。 生酮氨基酸：凡能生