青岛农业大学海洋科学与工程学院水生动物免疫学课件第三章 抗体.ppt

第三章 抗体 概念 1.抗体（antibody, Ab） 是B细胞识别抗原后增殖分化为浆细胞所产生的一种蛋白质，主要存在于血液、体液和粘膜中，能与相应抗原特异性地结合，具有免疫功能。因此将抗体介导的免疫称为体液免疫(humoral immunity)。 概念 2.免疫球蛋白（immunoglobulin, Ig） 具有抗体活性或化学结构与抗体分子相似的 存在形式 BCR（B细胞受体) － 膜型（membrane immunoglobulin, mIg） 抗体 － 分泌型（secreted immunoglobulin, sIg） 抗体与免疫球蛋白的区别 抗体是生物学功能的概念，而Ig是化学结构的概念。 从结构上看，所有的抗体都是Ig 但从功能上看， Ig并非都有抗体活性，它包括了正常的抗体和未证实抗体活性免疫球蛋白。 第一节??免疫球蛋白的结构与组成 1、基本结构 Ig的基本结构是有两条分子量较大的重链（H链）和两条分子量较小的轻链（L链），通过链间二硫键连接而成的四肽链结构 2、重链与轻链 重链（heavy chain, H链 2条） 约450-550氨基酸 1）根据重链恒定区抗原特异性不同，可将重链分为5种：?、?、?、?、?。其相应Ig为IgG、IgM、IgA、IgD、IgE， 2）同一种动物，不同免疫球蛋白的差别就是由重链决定的。 轻链（light chain, L链 2条） 约210个氨基酸 1）根据轻链恒定区抗原性不同，分为?和?两种。 2）在不同种属的动物?与?链的比例不同： 人： 2：1 小鼠：20：1 IgG —γ(gamma) IgA — α(alpha) IgM — μ(mu) IgD — δ(delta) IgE — ε(epsilon) 3、可变区和恒定区 1.可变区（variable region，V区）：位于Ig分子N端，占轻链1/2和重链1/4或1/5；不 同抗体其V区氨基酸组成和排列有较大差异，并决定抗体与抗原结合的特异性； 重链的可变区：VH 轻链的可变区：VL * 超变区（hypervariable region, HVR）：在VL和VH中，某些特定位置的氨基酸残基的排列顺序高度可变，此为HVR。轻、重链各有3个HVR。 *互补决定区（complementarity-determining region, CDR）：超变区乃抗体与抗原（表位）特异性结合的位置，此为CDR。 * 骨架区（framework region, FR）：V区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对保守，此为FR。VH和VL各有4个FR。 抗体的重链\轻链可变区的功能：和抗原分子结合,而高变区就是抗原结合部位(antigen binding site) 这一部位包括重链的3个高变区和轻链的3个高变区。由于抗体就是借着这部分和抗原互补结合，故此部分也称为互补决定区(CDR) ，分别称为CDR1、CDR2、CDR3，相对应于第一、二、三个高变区。各CDR主要位于肽链回折处，共同构成一个抗原结合部位。 可变区和恒定区 2.恒定区（constant region,C区)：位于Ig 分子的C端，占轻链1/2和重链3/4（IgA、IgD）或4/5（IgM、IgE）。在同一种属中，同一类重链和同一类轻链C区氨基酸的组成或排列比较恒定。介导Ig多种生物学功能。 重链的恒定区：CH 轻链的恒定区：CL 3 铰链区（hinge region) CH1与CH2之间的区域，富含脯氨酸，易伸展弯曲，且对蛋白酶敏感，易水解。 4、免疫球蛋白的功能区 Ig的多肽链分子可折叠成若干个由链内二硫键连接的球形结构。每个球形结构约由110个氨基酸组成，具有一定的生理功能，故称为功能区（domain）。 （1）.主要功能 (1)VH和VL — 抗原结合部位； (2)CH1～3和CL — Ig遗传标志所在； (