血红蛋白结构分析.docVIP

动物血红蛋白结构分析 1、研究进展 脊椎动物hemoglobin（Hb）蛋白有4个亚基构成，为α2β2结构，每个亚基均有1条多肽链和具有1个亚铁离子的血红素分子构成，含有1个血红素基团和1个氧结合部位，形成珠蛋白，结合4个血红素基团之后变形成了血红蛋白[1]。当血红蛋白与氧结合时，形成氧合血红蛋白，从而使得血液呈鲜红色[2]。 血红蛋白的载氧功能与其亚基结构的2种状态有关，在缺氧组织(如肌肉组织)中，亚基处于紧张状态(T状态)，使氧不能与血红素结合，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧，将氧气释放，而在含氧丰富的肺或鳃中，亚基结构呈松弛状态(R状态)，使氧极易与血红素结合，从而迅速地结合氧气，将氧运载至需氧组织[1]。 人血红蛋白自身可以产生NO，可以帮助把氧气输送到各种人体组织，起到扩张血管和稳定血压的作用[3]。血红蛋白可以维持机体内环境的酸碱稳定，具有波尔效应[1]。人血红蛋白的研究在疾病方面也较多：如利用血红蛋白可以作为检测一些疾病的指标等。啮齿类动物等的脑血红蛋白行使贮存氧气的功能，以保证当氧气供应不足时，大脑的氧气浓度的暂时恒定[4]。 2、立体依据 动物血红蛋白不仅具有运载氧气的功能，还具有氧化酶活性、过氧化物酶活性和抗菌等功能。动物血红蛋白功能及结构千差万别，尤其是无脊椎动物，保守性较低.但是其主要功能——氧运载蛋白功能没有改变；由于血红蛋白的某些结构的变化，从而可以使得血红蛋白获得新的功能。研究动物血红蛋白的结构对揭示生物进化具有重要意义[5]。 3、研究内容 对血红蛋白进行基本性质分析、亚细胞定位分析、跨膜性质分析、二级结构预测、三级结构预测等。 4、研究方案 4.1 血红蛋白序列的获得 进入BCBI主页选择protein搜索hemoglobin，以fasta格式保存。 4.2 基本性质分析 4.2.1 进入网址：/tools/#proteome； 4.2.2 选择Primary structure anaslysis的ProtParam程序； 4.2.3 在对话框中输入血红蛋白原序列，点击分析； 4.2.4 记录结果并分析。 4.3 亚细胞定位 4.3.1 进入PSORT主页：http://psort.nibb.ac.jp； 4.3.2 将血红蛋白原序列输入对话框，点击分析； 4.3.3记录结果并分析。 4.4 跨膜性质预测 4.4.1 进入网址：http://www.cbs.dtu.dk/services/TMHMM； 4.4.2 在对话框中输入血红蛋白原序列，点击分析； 4.4.3记录结果并分析。 4.5 二级结构分析 4.5.1 进入JPred主页，点击Email结果提交方式，输入血红蛋白原序列； 4.5.2 设置各项参数，点击Run提交； 4.5.3 在邮箱中找到结构地址，进行查看； 4.5.4记录结果并分析。 4.6 三级结构分析 4.6.1 进入SWISS-MODLE三级结构预测服务器； 4.6.2 填写Email地址，选择First Approach mode 4.6.3 在Result option选择Awiss-Pdb Viewer mode； 4.6.4 提交序列； 4.6.5将邮箱中返回的PDB文件用rasmol软件浏览，用Awiss-Pdb Viewer软件进行简单分析。 5、结果分析与评价 5.1 血红蛋白序列 gi|160797|gb|AAA29796.1| hemoglobin [Pseudoterranova decipiens] MHSSIVLATVLFVAIASASKTRELCMKSLEHAKVGTSKEAKQDGIDLYKHMFEHYPAMKKYFKHRENYTP ADVQKDPFFIKQGQNILLACHVLCATYDDRETFDAYVGELMARHERDHVKVPNDVWNHFWEHFIEFLGSK TTLDEPTKHAWQEIGKEFSHEISHHGRHSVRDHCMNSLEYIAIGDKEHQKQNGIDLYKHMFEHYPHMRKA FKGRENFTKEDVQKDAFFVNKDTRFCWPFVCCDSSYDDEPTFDYFVDALMDRHIKDDIHLPQEQWHEFWK LFAEYLNEKSHQHLTEAEKHAWSTIGEDFAHEADKHAKAEKDHHEGEHKEEHH 5.2 基本性质 分子式：C1772H2616N490O515S16； 总原子数：5409； 氨基酸数：333； 相对分子质量：39536.2； 等电点：5.96； 负电荷氨基酸数：60，正电荷氨基酸数：42，呈酸性。 各氨基酸数量及所占比例： 氨基酸 Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu 个数 24 11 9