第二十章氨基酸多肽蛋白质和核酸6学时-有机化学.DOCVIP

第二十章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸（6学时） 蛋白质是生物高分子，化学结构极其复杂，种类繁多。其组成元素主要是碳、氢、氧和氮四种。在受到酸、碱或酶的作用时，都水解而生成α-氨基酸。 氨基酸的结构、分类和命名 定义：分子中既含有氨基，又含有羧基的化合物统称为氨基酸。氨基酸是组成肽和蛋白质的结构单元分子。 结构 1、氨基酸的结构通式为： 2、当R不等于H时，α碳原子就是手性的，氨基酸存在两种构型。 3、构型：D/L标记法，距羧基最近的手性碳原子为标准。 4、天然蛋白质水解都生成α-氨基酸。常见的有20种。 分类 1、据氨基和羧基的数目（氨基酸的性质）可分为：中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。 2、根据所连R基团的不同可以分为：肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸。 3、据氨基和羧基的相对位置分为：α—氨基酸、β—氨基酸和γ—氨基酸。 4、除氨基和羧基外，还可据连的基团（或原子）不一样可分：氢氨基酸 、烃基氨基酸 、羟基氨基酸 、氨基氨基酸 等。 命名 1、系统命名法：把氨基作为羧酸的取代基来命名，即把氨基酸看作是羧酸衍生物来命名。例如： 2、根据氨基酸的来源或性质命名。例如：甘氨酸（因其具有甜味）。 氨基酸的性质及反应 由于氨基酸分子中含有氨基和羧基，所以它们既是酸又是碱，是两性化合物。事实上，氨基酸在结晶状态或在接近中性的溶液中，是以两性离子 (dipolar ion) 的形式存在的，是一种内盐(inner salt)。 A、旋光性 (optical activity)： 除了甘氨酸外，所有的氨基酸都是手性分子；其手性碳的构型为 L－构型（及S－构型），都具有旋光性。 B、酸碱性(acid-base properties)：氨基酸既是酸又是碱。 物理和光谱性质： A．α-氨基酸都是无色结晶。为高熔点固体。 B．α-氨基酸溶于水，在等电点时溶解度最小。由于它 具两性离子的结构，一般难溶于非极性有机溶剂。 C．α-氨基酸的红外光谱（IR）：1600cm-1处有一羧负离子的吸收带（1720 cm-1没有羧基的典型谱带）。 在3100-2600 cm-1间有一强而宽的N-H键伸缩吸收带。 氨基酸的酸碱性 1、氨基酸作为酸可提供质子(proton donor) 2、氨基酸作为碱可接受质子(proton acceptor) 3、氨基酸是两性电解质（ampholytes）。 4、氨基酸的等电点（Isoelectric Point） （1）定义：如果在某一pH值下，氨基酸所带正电荷的数目与负电荷的数目正好相等，即净电荷为零，则称该pH值为该氨基酸的等电点(pI)。 （2）等电点不是中性点。一般来说，中性氨基酸的等电点约为pH≈6；酸性氨基酸的pH≈3 ；碱性氨基酸的pH≈10。 （3）在等电点时，氨基酸主要以偶极离子存在，所以氨基酸的溶解度最小。用调节等电点的方法，可以从氨基酸的混合物中分离出某些氨基酸。 （4）应用：纸电泳 A、pH pI, 样品带正电荷，样品点向阴极移动； B、pH pI, 样品带负电荷，样品点向阳极移动； C、pH = pI, 样品不带电荷，样品点不移动。 与亚硝酸的反应 一级脂肪胺与HNO2反应，放出N2并生成：R－OH，R－X，烯的混合物；因此一级氨基酸的α-氨基也能与亚硝酸作用： 反应是定量的，可用于定量测定氨基酸、多肽。蛋白质中的α-NH2的数目。 与茚三酮反应 茚三酮与氨或一级胺产生紫红色络合物： α-氨基酸的特有反应 （鉴别α-氨基酸） 与2，4-二硝基氟苯反应 1、Sanger’s Reagent：2,4-二硝基氟苯 DNFB，是测定多肽、蛋白质N－端的试。 2、现象：反应产生黄色产物,DNP－氨基酸。 3、多肽、蛋白质中的游离NH2，能与DNFB反应，生成黄色的 DNP－氨基酸 衍生物： 羧基的反应——脱羧反应 1、脱羧反应（－CO2）：α－氨基酸在高沸点溶剂中加热，或受生物体中细菌作用，可脱去羧基得到伯胺的反应。 2、羧基上的反应： 加热脱水、脱羧反应 ? 氨基酸受热，可发生与羟基酸类似的脱水、脱氨反应；产物随氨基与羧基的距离不同而异；α-氨基酸发生分子间脱水，形成环状交酰胺（二酮吡嗪）： 分子内脱水： 脱氨反应： 3、两分子 (－氨基酸可发生1分子的氨基和另1分子的羧基间的脱水反应，生成二肽： 由此，可形成 二肽、三肽… ，多肽等 天然多肽是由不同的氨基酸所组成的，这是它与多糖不同之处。 氨基的反应 1、氨基的酰化： 2、氨基的烃基化： 氨基酸的来源与合成 氨基酸主要从蛋白质的水解、有机合成和发酵法等途径获得。氨基酸的合成主要有以下几种方法： (-卤代酸的氨解 采用大大过量的氨；由于邻位羧基的影响，降低了α-氨基的亲核性能，因此，反应可以得到很好地控制。 由醛或酮制备——斯垂克合