生物化学课件 4酶.pptxVIP

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生物化学课件 4酶

;第一节、酶的概念,分类及命名;发展史;二. 酶的分类;转移酶催化基团转移反应,即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如, 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。;水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如,脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应;裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如, 延胡索酸水合酶催化的反应。;异构酶催化各种同分异构体的相互转化,即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如,6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。;合成酶,又称为连接酶,能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi 例如,丙酮酸羧化酶催化的反应 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸;三. 酶的命名;四.酶的编号;第二节、 酶催化作用的特点;二.专一性;第三节、酶的化学本质及组成;三.酶的辅因子;第四节 酶分子结构与其生物活性的关系;二.活性中心;催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性, 催化部位决定酶所催化反应的性质。;调控部位(Regulatory site):酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位,从而引起酶分子空间构象的变化,对酶起激活或抑制作用;三.必须基团;; ;三. 使酶具有高效性的机制;3.酸碱催化;4.共价催化;四.酶专一性的机制;该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状,而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.;第六节、酶促反应动力学;二.米氏方程;; Km值表示酶与底物之间的亲和程度:Km值大表示亲和程度小, 酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 ;;1.双倒数作图法;;;二.pH对酶反应的影响;;四.激活剂对酶反应的影响; ;(二).抑制作用的类型;2.可逆抑制作用:;竞争性抑制可用下式表示:;竞争性抑制作用的速度方程:;竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 :;(2)非竞争性抑制:;非竞争??抑制可用下式表示:;非竞争性抑制作用的速度方程:;非竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 :;(3)反竞争性抑制:;有反竞争性抑制剂存在时,Km和V值均减小(1+[I]/Ki)倍, 且都随[I]的增高而降低。;反竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 :;第八节、酶的分离纯化与酶活力测定;2.基本操作程序;3.酶的制剂形式;二.酶活力的测定;国际单位;习惯单位;3.酶的比活力;5.酶活力测定;反应量的测定法:测底物减少量或产物生成量均可。在反应过程中产物是从无到有,变化量明显,极利于测定,所以大都测定产物的生成量;第九节 酶的多样性;三.核酶;核酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA,能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。; ;;五.别构酶(Allosteric enzyme);别构酶与非调节酶动力学曲线的比较;六.固定化酶;七.抗体酶

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