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本章内容;（一） 酶的概念 （二） 酶的化学本质 （三） 酶的命名 （四） 酶的分类 （五） 酶的特性 ;（一）酶(Enzyme)的概念:;几个有关名词;（二）酶的化学本质;（三） 酶的命名 习惯命名法 1.习惯命名法的原则： （1）根据其底物命名，如淀粉酶、蛋白酶 （2）根据其催化的反应性质命名：如水解酶、转氨酶 （3）根据底物及反应性质命名：如乳酸脱氢酶 （4）在（1）（2）（3）基础上有时加上酶的来源或其他特点，如胃蛋白酶、碱性磷酸酶。;2.习惯命名的优缺点：优点是简单，缺点是缺乏统一性 ; ???①?根据酶催化反应的类型分为六大类： 1.氧化还原酶类 2.转移酶类 3.水解酶类 4.裂分酶类 5.异构酶类 6.合成酶类 ②?根据底物的性质和反应键的性质，每一类又可分为若干亚类及次亚类。仍然用1，2，3，…编号。 ③?在次亚类中编号。 ;系统名;; 系统名：包括所有底物的名称和反应类型。;1.氧化还原酶类：主要是催化氢的转移或电子传递或加氧的氧化还原反应。;（2）氧化酶类;2. 转移酶类：催化化合物中某些基团的转移。;水解酶类：催化加水分解作用。 AB + H2O AOH + BH 4. 裂解酶类：催化非水解性地除去基团而形成双键的反应或逆反应。;C—N键;6.合成酶类:催化一切必须与ATP分解相偶联、并由两种物质合成一种物质的反应。 A + B + ATP C + ADP（或AMP）+ Pi(或PPi);（四）酶的分类1、根据酶的组成分类：;（2）结合酶：酶蛋白+辅因子=全酶;;辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为：;（3）多酶体系及其分类 １）多酶体系(multienzyme system)：细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。 ２）多酶体系的分类： 可溶性的多酶体系 如催化糖的有氧氧化的多酶体系中的各个酶，在细胞质中以可溶性形式作为独立的单体存在，彼此之间没有结构上的关系。; 丙酮酸脱氢酶复合体 （pyruvic acid dehydrogenase complex) 由三个酶组成： 丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰基酶、二氢硫辛酸脱氢酶 ;脂肪酸合???酶复合体： 7种不同的酶围绕着酰基载体蛋白（ACP）排列成紧密的复合体 ; （五）酶的特性 酶的生物学意义:酶能在机体十分温和的条件下高效率地起催化作用,使生物体内的各种物质处于不断的新陈代谢之中,因此酶在生物体的生命活动中占有极其重要的地位。 ;酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。;（1）酶促反应具有极高的效率 ;;过氧化氢分解反应所需活化能;一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。;绝对特异性;相对特异性;立体结构特异性;(1)延胡索酸水化酶，只能催化反-丁烯二酸，而不能催化顺-丁烯二酸;（3）高敏感性：即酶易失活，酶作用需要比较温和的条件，如常温、常压和接近中性的酸碱度等。这是由于酶的化学本质为蛋白质，凡使蛋白质变性的因素都能使蛋白质失活 （4）可调节性：包括抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活和激素控制等 （5）与辅酶、辅基和金属离子的相关性：结合酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子的作用是相关的： ;二、酶的结构与功能的关系;二、酶的结构与功能的关系;羧肽酶的活性中心;活性中心的实质;活性中心的功能部位：;活性中心;活性中心的特点：;;;研究酶活性中心的方法：;2. 酶原与酶原的激活; 酶原激活的机理;胰蛋白酶原的激活过程; 酶原激活的生理意义;3. 同工酶;* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5);临床意义;同工酶的性质;4.抗体酶;抗体蛋白的特性; 核酶（Ribozyme) :具催化活性的RNA。 核酶的发现: 1982年Cech等发现四膜虫26S rRNA前体具有自我剪接(self-splicing)功能，并于1986年证明其内含子L-19 RNA具有多种催化功能。此后陆续发现多种具有催化功能的RNA，底物也扩大到DNA、糖类、氨基酸酯。 　;Altman发现RNase-P的蛋白部分不具催化功能，而RNA部分在有足够浓度Mg2+存在下，能起核酸水解酶的作用。 证明了核酸既是信息分子，又是功能分子。 ;核酶的催化性质;核酶研究