二蛋白质基本组件.pptxVIP

第一讲　绪论; 蛋白质和核酸都是一类含氮的天然有机物，是生物体的主要组成部分。蛋白质在生命现象和生命过程中起着决定性的作用，是人类的三大营养物质之一，是维持生命活动必不可少的物质。 从化学结构上看，蛋白质是由许多氨基酸通过酰胺键结合而形成的高分子化合物，无论是哪一类蛋白质，在酸、碱、酶等作用下水解都得到?-氨基酸的混合物。因此?-氨基酸是构成蛋白质的基本结构单元，要讨论蛋白质的结构与性质，首先要了解氨基酸的结构与性质;第二讲 蛋白质的基本组件;关于组成蛋白质的氨基酸结构，正确的说法是：( );一、?-氨基酸的基本结构;;2. 命名 氨基酸的命名与其它取代酸相似，以羧酸为母体，将-NH2看作取代基即可。由于众多的氨基酸都来自各种蛋白质，因此，大都有俗名。 ;丝氨酸;赖氨酸; 3. ?-氨基酸的构型 　　构型(configuration)是一个分子中原子的特定空间排布，当一种构型改变为另一种构型时必须有共价键的断裂和重新形成。不同构型分子间除镜面操作外不能以任何方式重合。 　　　组成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，其它氨基酸分子中?碳原子均为手性碳原子，因此都具有旋光性。大多数?-氨基酸都只有一个手性碳原子，其构型一般用D/L法来标记。若有两个或更多的手性碳原子，则以距羧基最近的手性碳原子为基准来标记其构型。 　　自然界存在的氨基酸大多为L-型。动物体内的酶只对L-氨基酸代谢，而对D-氨基酸不起作用。;氨基酸有镜像异构物;以H为顶点，沿H→Cα键方向观察各组成基团的投影，如果顺时针方向能得到“CORN”的就是L-型分子；不能则为D-型。;优势构象与旋转异构体;优势构象与旋转异构体;??????????????????? ;和细胞中的其它氨基酸一样，硒半胱氨酸也有个特异的tRNA。这个tRNASec，和其它标准的tRNA相比有一些不同之处，最明显的是具有一个包含8个碱基（细菌）或9个碱基（真核生物）的接收茎(stem)，一个长的可变臂，以及几个高度保守碱基的替换。tRNASec起初由丝氨酸-tRNA连接酶加载一个丝氨酸，但这个Ser-tRNASec并不能用于翻译，因为它不能被通常的翻译因子识别（细菌中的EF-Tu，真???生物中的eEF-1α）。而这个丝氨酰可以被一个含有磷酸吡哆醛的硒半胱氨酸合成酶替换成硒半胱氨酰。最后，这个Sec-tRNASec特异性地和另外一个翻译延伸因子SelB或者mSelB结合，被输送到正在翻译硒蛋白mRNA的核糖体上。 ;;第二讲 蛋白质的基本组件;二、氨基酸的分类;Gly;-;脂肪氨基酸;芳香氨基酸;杂环氨基酸;（2）根据氨基和羧基的相对位置不同可分为?-氨基酸、?-氨基酸和?-氨基酸。;（4）根据侧链基团极性的不同可分为疏水氨基酸和极性氨基酸两类；后者又可据带电性的不同分为不带电和带电两类。;极性氨基酸;疏水氨基酸;疏水氨基酸残基的侧链一般没有化学反应性，其共同的特性是疏于与水相互作用，趋于彼此间或与其他非极性原子相互作用，这种疏水相互作用是多肽链折叠的原初推动力。所有蛋白质分子都有一部分这类残基密堆积在内部，形成疏水内核，这也是稳定蛋白质三维结构的主要因素。;;氨基酸侧链的几个要点;2) Lys and Arg are positively charged (basic) at physiological pH. Lys和Arg带有碱性的侧链基团，此基团在pH9以下处于正电状态。Lys侧链上的氨基很容易发生酰化、烷化、芳基化和咪基化等反应。Arg侧链由3个非极性的甲基和一个强碱性的δ 胍基构成，pKa值约为12。其胍基在天然蛋白质存在的整个pH范围都是解离的。;Asp and Glu are negatively charged (acidic) at physiological pH. 其侧链羟基的pKa值分别为3.9和4.3，故在生理条件下离解为电负性基团，它们也可整合金属离子。它们侧链相差一个-CH3，使它们对主链的相互作用有不同的趋向性，从而对肽链的构象和化学反应都有显著不同的影响。;Asn and Gln resemble backbone peptide. 既是H+的供体，又是H+的受体，这种特性与蛋白质的结构和功能有重要联系。;Pro has stronger stereochemical constraints than any other residue with only one variable backbone angle and it lacks the normal backbone NH for hydrogen bonding. P is actually quite soluble, al