氮基酸蛋白质核酸PPT.ppt

二、蛋白质的分类 按蛋白质化学组成的复杂程度分类： 简单蛋白质（由多肽组成 ） 结合蛋白质（由简单蛋白质与非蛋白 质部分--辅基结合而成） 根据蛋白质的性状分类： 纤维状蛋白质（结构蛋白质 ） 球状蛋白质（功能蛋白质 ） 清蛋白(溶于水) 球蛋白(不溶于水，溶于稀盐溶液) 三、蛋白质的结构 1、蛋白质分子内氨基酸残基间的 结合方式 2、蛋白质分子的四级结构 3、形成蛋白质1-4级结构的主要 价键 肽链之内：肽键(主键) 肽链之间或一条肽链的不同部位之间： 副键（疏水键、氢键、二硫键、盐键及酯键等 ) 1、蛋白质分子内氨基酸残基间的结合方式 氢键 盐键 酯键 疏水键 2、蛋白质分子的四级结构 一级结构 多肽链中氨基酸的排列次序 二级结构 主链原子的局部空间排列。即指主链上的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规卷曲四种构象单元。 三级结构 侧链与主链上的构象单元按一定方式进一步卷曲，折叠成的更复杂的三度空间结构。 四级结构 几个亚基（具有三级结构的肽链）通过氢键、疏水键或静电引力缔合成一个蛋白质分子时，而具有的空间结构。 图 12-3多肽链中的“酰胺平面” 二级结构 P332 3、形成各级结构的主要价键 一级结构 肽键 二级结构 氢键、二硫键 三级结构 盐键、氢键、二硫键及疏 水键等副键 四级结构 氢键、疏水键或静电引力 第十二章 氨基酸、蛋白质、核酸 第一节 氨基酸 第二节 肽 第三节 蛋白质 第四节 核酸 第一节 氨 基 酸 一、氨基酸的结构、分类和命名 二、氨基酸的性质 一、氨基酸的结构、分类和命名 1、结构特点 均为α-氨基酸(除脯氨酸为亚氨基酸) 天然氨基酸大多属于L型 或 2、分类与命名 氨基酸 酸性氨基酸(NCOOH NNH3) 碱性氨基酸(NCOOH NNH3) 中性氨基酸(NCOOH= NNH3) 分类 命名 3、合成蛋白质的20种氨基酸 酸性氨基酸 P315~317 表12-1~4 中性氨基酸（侧链非极性） 中性氨基酸（侧链极性） 天门冬氨酰胺 4、其它氨基酸 半胱氨酸 胱氨酸 二、氨基酸的性质 两性电离 成肽 脱羧 与亚硝酸的放氮反应 与茚三酮的显色反应 与2，4-二硝基氟苯的反应 与金属离子的螯合作用 1、两性电离 注：α-氨基酸固态时就是以内盐形式存在，所以它们的熔点较高。 （两性离子） 内盐 Ka1 偶极离子 Ka2 水溶液中的解离： 注：在水溶液中加入其它的酸或碱时，氨基酸的离解平衡发生移动，使三种离子浓度发生改变。 氨基酸阳离子 氨基酸偶极离子 氨基酸阴离子 pHpKa1 纯水溶液 为主 为主(≈98%） pH=pKa1~pKa2 为主 pI Max(99.9%) 为主（98%) pH pKa1 =阳离子 =阴离子 溶液pH与溶液中各类离子数量的关系 溶液pH与溶液各类离子数量关系线段图 各类氨基酸的pI值范围 中性氨基酸：5.0~6.5 酸性氨基酸：2.7~3.2 碱性氨基酸：9.5~10.7 [思考题]为什么中性氨基酸的等电点不等于7？ 处于等电点时的氨基酸溶液的特点: [阴离子]=[阳离子] [偶极离子] 99.9% 氨基酸的溶解度最小，最易从溶液中析出 2、脱水生成肽 肽(peptide) α-氨基酸分子中的羧基和另一分子α-氨基酸的氨基脱水生成的酰胺化合物。 肽键(peptide bond) 二肽 不同的氨基酸A与B互相结合时，可按不同的排列方式结合。例： 三肽异构体：6(3!)种，其排列顺序为ABC ACB, BAC, BCA, CAB, CBA。 n肽异构体：n!种。 3、脱羧 4、与亚硝酸的放氮反应 凡是具有氨基的化合物都能与亚硝酸 作用产生氮气。 用途：计算混合氨基酸的总含量或蛋白质分子中氨基的含量。 5、与茚三酮的显色反应 用途：鉴定和定量分析氨基酸、肽类和蛋白质。 6、与2，4-二硝基氟苯（桑格试剂）的反应 用途：用于多肽、蛋白质的N-端氨基酸的测定(DNP法）及其氨基酸排列顺序的测定。 DNFB 氨基酸 DNP-氨基酸（黄） （桑格试剂） 7、与金属离子的螯合作用 用途：用于氨基酸的鉴定和分析 第二节 肽 一、肽的分类和命名 二、肽的结构和功能 一、肽的分类和命名分类: 命名:以含有C-端(羧基)的氨基酸为母体，将其余的氨基酸残基作为酰基，依次排列在母体名称之前。 多肽（polypeptide）(十一肽以上) 寡肽或低聚肽（oligopeptide）