氨基酸、蛋白质和核酸PPT.ppt

二、蛋白质的结构 蛋白质分子是由α-氨基酸经首尾通过肽键相连形成的多肽链 。将蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构 。 1．蛋白质的一级结构——多肽链 天然蛋白质是由α-氨基酸组成的。α-氨基酸分子间可以发生脱水反应生成酰胺。 肽的命名 肽的命名是以C-端氨基酸为母体，肽链中其它氨基酸名称中的“酸”字改为“酰”字，称为“某氨酰”，并从N-端开始依次写在母体名称之前，两者之间通常用“-”连接，肽链常用简称表示。 氨基酸分子之间以肽键形式首尾相连形成的化合物称为肽。 生物体内存在许多游离多肽，它们都具有特殊的生理功能。谷-胱-甘肽分子中含有一个易被氧化的巯基（-SH），称为还原型谷-胱-甘肽（常用GSH表示）。 两分子GSH间可通过巯基氧化成二硫键而连接，形成氧化型谷-胱-甘肽（常用GS-SG表示）。 生物体中的许多激素也是多肽。（8个氨基酸组成的肽类激素 ） 胰岛素是一个由51个氨基酸组成的多肽，A链（21肽）和B链（30肽）通过两个-S-S-键连接形成的，A链中还有一个二硫键。 分子量小于1万的为多肽，大于1万的为蛋白质。多肽链中的氨基酸的连接顺序称为蛋白质的一级结构，它不仅决定着蛋白质的高级结构，而且对它的生理功能起着决定性作用。 2. 蛋白质分子的构象 多肽中的肽键中N原子上的孤对电子与酰基形成p-π共轭体系，使C-N键具有一定程度的双键性质。肽链中酰胺部分在一个平面上，与羰基及氨基相连的两个基团处于反式位置。 3、蛋白质的二级结构 蛋白质分子的二级结构是指多肽链借助分子内氢键形成有规则的空间构象。它只关系到蛋白质分子主链原子局部的排布，不涉及侧链的构象及其它肽段的关系。 蛋白质的二级结构，主要有α-螺旋和β-折叠 。 右手α-螺旋示意图 多肽主链围绕同一中心轴以螺旋方式伸展，平均3.6个氨基酸残基构成一个螺旋圈（18个氨基酸残基盘绕5圈），递升0.54nm，每个残基沿轴上升0.15nm。每个氨基酸残基的N-H与前面相隔3个氨基酸残基的C=O形成氢键，氢键的方向大致与螺旋轴平行。氢键是维持α-螺旋稳定结构的作用力。 β-折叠结构示意图 由两条或多条几乎完全伸展的肽链按同向或反向聚集而成，相邻多肽主链上的-NH和C=O之间形成氢键而成的一种多肽构象。 蛋白质反平行的β-折叠 4、蛋白质的三级结构和四级结构 蛋白质的三级结构是由具有二级结构的多肽链通过相隔较远的氨基酸以氢键(b)、范德华力(d)、疏水相互作用(c)、盐键(a)和二硫键(e)等各种副键（次级键）等分子内的相互作用形成盘旋折叠的最稳定的空间构象。 蛋白质是以具有三级结构的亚基彼此通过非共价键缔合在一起，这样的聚集体称为蛋白质的四级结构。 血红蛋白的四级结构示意图 三、蛋白质的性质 1. 两性性质和等电点 蛋白质溶液在某一pH时，分子所带的正、负电荷相等，成为净电荷为零的偶极离子，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点（pI）。蛋白质在等电点时，溶解度最小，导电性、粘度和渗透压等也最低。利用这些性质可以分离、纯化蛋白质。 2. 胶体性质 蛋白质是高分子化合物，分子大小一般在1～100nm之间，在胶体分散相质点范围，蛋白质分散在水中，水溶液具有胶体溶液的一般特性。 蛋白质能形成胶体溶液，有两方面的原因。 （1）形成保护性水化膜 羧基、氨基等极性的亲水基团，能与水分子形成氢键而发生水化作用，在蛋白质表面形成一层水化膜。 （2）粒子带有同性电荷 蛋白质在非等电点pH值的溶液中，粒子表面会带有同性电荷，相互产生排斥作用，使蛋白质粒子不易聚沉。 3. 沉淀作用 （1）可逆沉淀 蛋白质分子的内部结构仅发生了微小改变或基本保持不变，仍然保持原有的生理活性。消除了沉淀的因素，已沉淀的蛋白质又会重新溶解。如盐析作用（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等） 。 （2）不可逆沉淀 空间构象发生了很大的变化或被破坏，失去了原有的生物活性，即使消除了沉淀因素也不能重新溶解，称为不可逆沉淀。 ① 水溶性有机溶剂沉淀法：乙醇、丙酮亲水能力大于蛋白质。 ② 化学试剂沉淀法：重金属盐与蛋白质阴离子结合产生不可逆沉淀。 ③ 生物碱试剂沉淀法：苦味酸等生物碱，能与蛋白质阳离子结合，使蛋白质产生不可逆沉淀。 强酸或强碱以及加热、紫外线或X-射线照射等物理因素，都可导致蛋白质的某些副键被破坏，引起构象发生很大改变，使疏水基外露，引起蛋白质沉淀，而失去