生物化学第二章,蛋白质结构与功能PPT.ppt

第 二 章; 蛋白质（Protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键（peptide bond）相连形成的高分子含氮化合物;第 一 节 ;碳(C) 50% ~ 55%;蛋白质元素组成特点;H;构成人体蛋白质的20种氨基酸(aa)的特点：;（一）氨基酸的分类;1. 非极性氨基酸;2. 极性氨基酸;3. 芳香族氨基酸;4. 酸性氨基酸;5. 碱性氨基酸;精氨酸（Arg）;1. 两性解离及等电点;+ OH;2. 紫外吸收性质;3. 茚三酮反应;（一） 肽与肽键;+;+;;多肽链有两端： N末端：多肽链中有自由氨基的一端 C末端：多肽链中有自由羧基的一端;氨基酸残基(amino acid residue)：是指氨 基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链 中的氨基酸分子已不完整;（二）生物活性肽; 由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放促甲状腺素(调节糖代谢);第 二 节;一级结构（primary structure）;一、蛋白质的一级结构;胰岛素的一级结构;二、蛋白质的二级结构;肽键中与Ｃ-Ｎ相连的氧原子和氢原子呈反式构型;肽键的6个原子Cα1 、C、N、O、H、 C α2位于同一平面，构成所谓的肽单元(peptide unit); 蛋白质的二级结构类型：;(一)α－螺旋;;(2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600);(3)主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部;(4)肽键的CO和NH 都形成氢键;（二）β－折叠; 2. β－折叠结构特点;(３)由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴接 近垂直;(三)β－转角;(四)无规卷曲;(五)模体（motif）;;三、蛋白质的三级结构;卵溶菌酶的三级结构含有?螺旋、?-折叠、?-转角和无规卷曲四种二级结构;疏水作用示意图;离子键;氢键;（二）结构域; 四、蛋白质的四级结构 (quaternary structure); 亚基间的空间排布、亚基间相互作用与接触部位的布局，不包括亚基本身的空间结构;第 三 节;（一） 一级结构是空间构象的基础;牛胰核糖核酸酶的变性与复性;;ACTH 促肾上腺素皮质激素; 蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，将严重影响空间构象乃至生理功能;HbS与HbA的区别;二、蛋白质空间结构与功能的关系;蛋白质的空间结构决定生物学功能;O2;氧饱和度;*协同效应（cooperativity) 指一个亚基与其配体（Hb中的配体为O2）结合后，能影响蛋白质分子中另一个亚基与配体的结合能力;O2;（三）蛋白质构象改变与疾病;疯牛病的蛋白质构象改变;第 四 节;（一）两性解离和等电点;蛋白质分子颗粒大小1~100nm之间,属胶体颗粒范围，;+;（三）蛋白质的变性、沉淀与凝固;常见的变性因素：;变性蛋白质的主要特征:;牛胰核糖核酸酶的变性与复性; 当破坏了维持蛋白质胶体稳定的因素甚至蛋白质的构象时，蛋白质就会从溶液中析出，这种现象称为蛋白质的沉淀;4. 蛋白质的紫外吸收;5. 蛋白质的呈色效应