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第一章 蛋白质与核酸化学PPT
第一章 蛋白质与核酸化学;DNA;; 蛋白质结构复杂﹑种类繁多﹑功能各异,是生物体内构建生命,行使生命活动的最主要的功能分子,在几乎所有的生命活动中起着关键的作用。如果说基因是生命的指导者和构建生命的蓝图,那么蛋白质就是组成生命的主要材料,是生命的实践者和执行者。蛋白质将生物体的遗传信息表达成生物的性状,指导生命活动,控制生物的生长和发育。;第一节 蛋白质的分子组成;二、蛋白质的元素组成
C、H、O、N 及少量的 S,微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼
特点:N 在各种蛋白质中的平均含量为16%
用定氮法可测定蛋白质含量:
蛋白质含量(g) = 蛋白质含氮量×6.25
(凯氏定氮法)
;α; (一)氨基酸的结构特点:蛋白质是由结构较简单的小分子-氨基酸聚合而成的,氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位。天然蛋白质中存在的氨基酸有20种,均由相应的遗传密码编码(编码氨基酸)。从细菌到人类,所有物种中一切蛋白质都是由这20种氨基酸构成的。
;下图是氨基酸的结构通式:;(二)氨基酸的分类:
根据R侧链结构分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。
根据营养价值分为必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸。; ;;;(三)氨基酸的主要理化性质;(2)氨基酸的熔点
均大于200℃,常温下氨基酸均为固态,而等分子量的其他有机物均为液态,说明氨基酸与氨基酸之间的结合力很强,以离子键结合,即氨基酸是以离子状态存在的,而不是以中性分子存在。;3、氨基酸的两性解离和等电点;两性离子带电情况受到溶液pH的影响。 aa解离方式取决于所处环境的pH:;重点掌握等电点的概念
等电点:对某种氨基酸来讲,当溶液在某一特定的pH时,氨基酸以两性离子形式存在,正电荷与负电荷数相等,净电荷为零,在直流电场中,既不向正极移动,也不向负极移动,这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。在pI时,氨基酸的导电率最低,溶解度最小,容易发生沉淀。;;pH=pI;总 结;4、与茚三酮反应
茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热,引起氨基酸的氧化脱氨,脱羧反应,最后,茚三酮与反应产物-氨和还原茚三酮反应,??成紫色物质(λmax=570nm)。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。Pro、Hy-Pro与茚三酮反应直接形成黄色化合物( λmax=440nm);;第二节 蛋白质的分子结构;一、肽和肽键; ; ;;蛋白质一级结构的表示法:;三、二级结构;(1)α-螺旋;;;;; 电子显微镜下的人体头发;(2)β-折叠;;(3)β-转角;(4)无规卷曲;四、三级结构;五、四级结构; 四级结构涉及亚基的种类、数目和亚基的空间排布,包括亚基间的接触位点和相互作用关系,但不包括亚基本身的构象。
; 蛋白质结构层次 ; 1、一级结构相似,可能会有相同的功能;一级结构有差异,功能会不同。如OX与ADH:;2、一级结构变异与分子病;正常红细胞和镰刀状红细胞的扫描电镜图谱; 3、蛋白质空间结构与功能的关系:
空间结构决定蛋白质的功能。空间结构一旦改变,就会影响蛋白质的生物活性;血红蛋白;第三节 蛋白质的理化性质和分类;1.两性解离与等电点
2.胶体性质
3.变性和复性
4.颜色反应; 蛋白质的等电点
当溶液在某个pH时,使蛋白质分子所带正电荷数与负电荷数恰好相等,即净电荷为零,在直流电场中,既不向阳极移动,也不向阴极移动,此时溶液的pH 就是该蛋白质的等电点,用pI表示。
★ 两性解离物质所带静电荷为零时溶液的pH。; 2.蛋白质的胶体性质
蛋白质是高分子化合物,分子量可达数千万,在溶液中所形成的颗粒的大小为1~100nm,达到胶体颗粒的范围;而且蛋白质分子的亲水基团多位于颗粒表面,与水起水合作用。;蛋白质胶体颗粒稳定因素:
I.颗粒表面水化层
II.电荷
蛋白质胶体溶液的性质:
溶液扩散慢、粘度大、不能透过半透膜
胶体性质的用途:
分离纯化蛋白质:透析法:利用其不能透过半透膜; (1)蛋白质变性
蛋白质在物理或化学因素作用之下,结构发生变化,并导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失,这种现象被称为变性(denaturation)。
蛋白质变性时,空间构象发生剧烈变化,但不涉及一级结构改变或肽键的断裂。 ; 变性表现:(1)物理性质的改变:溶解度下降;(2)化学性质的改变:易被蛋白酶消化;(3)生物功能的改变:酶丧失活性、激素蛋白丧失生理调节作用、抗体失去与抗原专一性结合能力。
变性机理:破坏了蛋白质分子构象中的次级键。使原来埋藏在分子内部的疏水集团大量暴露出来,使分子表面水化膜破
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