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免疫球蛋白 Immunoglobulin ;抗体的发现;概念;免疫球蛋白的存在形式;Ig分子基本结构是由四条肽链组成的，包括二条较小的轻链和二条较大的重链，轻链与重链之间是由二硫键连接形成Ig分子单体，分为氨基端（N端），羧基端（C端）。 ;重链（heavy chain，H链） 450-550个氨基酸残基组成，分子量50-75KD，含糖数量不同，4-5个链内二硫键，可分为5类，μ、γ、α、δ、ε链，相应的免疫球蛋白分别称为：IgM，IgG，IgA，IgD和IgE。 同一类Iｇ的铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目、位置也不同，据此可对同类Iｇ分为不同的亚类。;轻链（light chain，L链） 214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量为25KD，有两个由链内二硫键组成的环肽，L链可分为：Kappa（κ）与lambda（λ）2个亚型。 κ 和λ的比例异常可能反映免疫系统的异常。 ;可变区和恒定区;VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变，称为高变区（ HVR）或互补决定区（complementarity-determining region, CDR） 高变区为抗体与抗原的结合位置，VL和VH的HVR1，HVR2，HVR3又分别称为CDR1，CDR2，CDR3，其中CDR3具有更高的高变程度，H链在与抗原结合中起重要的作用。 在V区中，CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区（framework region, FR）。 ;恒定区（constant region，C区）：靠近C端氨基酸序列相对稳定的区域，L链C端1/2处，105个氨基酸， H链C端3/4处，331-431个氨基酸。CH和CL 在同一种属动物中是比较恒定的，是制备第二抗体进行标记的重要基础。 不同类IｇCH的长度不一 同一种属的个体，所产生针对不同抗原的同一类别Iｇ，其C区氨基酸组成和排列顺序比较恒定，其免疫原性相同，但V区不同。;铰链区（hinge region）: 位于CH1和CH2之间，含有丰富的脯氨酸。具有柔曲性，可以伸展、弯曲和转动。有利于与不同距离的抗原表位结合，又有利于暴露抗体分子的补体结合点。 易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等酶水解 IｇM和IｇE无铰链区 ;Flexibility of immunoglobulins;链内二硫键折叠成球形区称为结构域或功能区（domain），约由110个氨基酸组成。 L链功能区：2个，（VL，CL各一个） H链功能区：IgG，IgA，IgD，4个（V区1个，C区3个）, IgM，IgE，5个（V区1个，C区4个） 免疫球蛋白超家族（IｇSF） ;免疫球蛋白的基本结构;J链与分泌片;免疫球蛋白的水解片段;胃蛋白酶在重链间二硫键的羧基端将其裂解成分子量两个不同的片段：一个由两个V区连在一起的大片段F（abˊ）2和一些Fc裂解的小碎片pFcˊ。pFcˊ分子量小，丧失免疫原性。 F（abˊ）2片段为双价，可同时结合两个抗原表位，发生凝集和沉淀反应。 F（abˊ）2片段广泛应用于生物制品;重链C区分类;免疫球蛋白的血清型;免疫球蛋白的血清型;独特型（idiotype,Id)：同一种属、同一个体来源的抗体分子，主要由于其CDR区的氨基酸序列的不同，可显示不同的免疫原性，称为独特型，是每个免疫球蛋白分子所特有的抗原特异性标志。;免疫球蛋白的生物学活性;C区的功能;五类免疫球蛋白的特性与功能;五类免疫球蛋白的特性与功能;五类免疫球蛋白的特性与功能;五类免疫球蛋白的特性与功能;五类免疫球蛋白的特性与功能;人工制备抗体;单克隆抗体和普通抗体的比较;小结;aHTrbX6MlNEKLmnvpVzbAjb%gYwWIHz-WOqC%gfF2m9fk3hFUELTJ)z%)qZ8!$ZyAKH9*QhdkjZSNrE*hcy#3TPKhisr*TJeguBfh8jp#PdE9aPVy0NUFoq*nVLcIkvqoLGsrX+cJMDE-5awfFYS2rCe7)BxCwNw*#)(CwtaqVlk%vbojgzp4fectdUzEdAHf2Vg3)O+D6n0XBL5w6hfjOTT-M8IwImYkLRi(AMcSwMNUgmlyaD+SteY3D4l0!KuO*ro5#0T4g!XyCSX)01k5OsyeJSsj6FxxbU8x7loAuc)ACT%SHqoU-fQFErUwa$2+5DMQuH+mlWp6lhe1cxHnp3i0FhfA!2NE4EMN#+JiHqbq+kEurDIn4-BXnMtizgN9#og+psLaaENyJ!B*6kPJNGrHWkequ7nhrx3FS8w(!ccZkZX0qysI*IDkXFl4aL5okd7fx!krc%H8X+P5