第二章--生命物质和功能.pptVIP

不规则卷曲 环或卷曲结构 ：无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 相对没有规律性的排布，但是其同样表现重要生物学功用。 蛋白质的三级结构 氢键、离子键、疏水键。 2.主要的化学键（维系力） 一条多肽链中全部氨基酸残基(全部元素)的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。包括主链，側链的全部内容 1. 概念 为非共价键，次级键 （盐键） 2.维系力 亚基之间的结合力有疏水作用，以及氢键和离子键,还有二硫键。 蛋白质的四级结构 (或蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。) 1.概念 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的四级结构.而每条多肽链被称为亚基 三、 蛋白质结构与功能的关系 (一)、蛋白质的一级结构与功能的关系 (二)、蛋白质的空间结构与功能的关系 .一级结构与功能的关系 例：镰刀形红细胞贫血 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146) HbS β 肽链 HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146) 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。 （谷AA） （颉AA） S S S S S S N N A链、21AA B链、30AA 胰岛 素 A5 A6 A10 B30 人 Thr Ser Ile Thr 苏氨酸 猪 Thr Ser Ile Ala 丙氨酸 .肌红蛋白与血红蛋白的结构 (二)、蛋白质空间结构与功能的关系 目 录 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 .血红蛋白的构象变化与结合氧 三、蛋白质的理化性质 蛋白质两性解离：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 * 蛋白质的等电点(pI) ： 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 一、蛋白质两性解离和等电点 Pr COOH NH3+ OH- H+ Pr NH3+ COO_ OH- Pr H+ NH2 COO - 正离子 pH＜ pI 两性离子 pH﹦pI 负离子 pH ＞ pI 蛋白质等电点 Protein pI Pepsin 1.0 Serum albumin 4.9 Urease 5.0 Hemoglobin 6.8 Myoglobin 7.0 Chymotrypsinogen 9.5 Lysozyme 11.0 二.蛋白质的胶体性质 蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万之巨，其分子的直径可达1～100nm，为胶粒范围之内。 * 蛋白质胶体稳定的因素 1、颗粒表面电荷：在非等电点时都带有同性电荷，所以相互排斥。 2、水化膜 + + + + + + + 带正电荷的蛋白质 － － － － － － － － 带负电荷的蛋白质 在等电点的蛋白质 水化膜 + + + + + + + + 带正电荷的蛋白质 － － － － － － － － 带负电荷的蛋白质 不稳定的蛋白质颗粒 酸 碱 酸 碱 酸 碱 脱水作用 脱水作用 脱水作用 溶液中蛋白质的聚合沉淀 三.蛋白质的变性、沉淀和凝固 * 蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 引起变性的因素:物理、化学与生物学