通论 酶的结构及催化作用机制重要的同工酶影响酶促反应速度的因课件.pptVIP

◆通论 ◆酶的结构及催化作用机制 ◆重要的同工酶 ◆影响酶促反应速度的因素 ◆酶对运动的适应 酶的通论 酶的概念 酶促反应 酶与一般催化剂的共性 酶催化作用的特性 一、酶是生物催化剂 绝大多数的酶都是蛋白质。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物。 E + S E + P （底物） （产物） （二）、酶和一般催化剂的共性 1、用量少而催化效率高； 2、它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。 3、酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。 (三)、酶催化作用特性 酶是蛋白质，具有一般催化剂所没有的生物大分子特性。酶促反应具有其特殊的性质。 酶的结构及催化作用机制 酶的结构特点 活性中心 催化作用机制 中间产物学说 酶的组成分类 酶活性 1．结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 2．催化部位 catalytic site 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。 诱导契合假说 酶分子的活性中心或酶分子的结构有一定的可变性，底物能诱导酶分子的活性中心构象发生变化，使酶能与底物分子很好地结合，从而发生催化作用。 二、 酶催化作用机制 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S ??? P + E 己糖激酶与葡萄糖形成酶－底物复合物（a）结合前；（b）结合后 ? 酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物。 三、酶的组成分类 根据酶的组成情况，可以将酶分为两大类：单纯蛋白酶：（大多水解酶） 单一蛋白质 结合蛋白酶：（大部分酶） 酶蛋白＋辅助因子 酶活力单位 酶催化底物反应的能力即称为酶活性，或称酶活力。酶活性的大小常用催化反应的底物消失量或产物的生成量来表示。酶定量测定的结果常用活性单位表示。一个酶单位是指在酶作用的最适条件下，25℃，1分钟内催化1.0微摩尔底物发生变化的酶量。 同 工酶 指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质及生物学性质不同的一组酶 。 乳酸脱氢酶（LDH）催化糖代谢中丙酮酸和乳酸间的相互转化。 两种基本型 LDH5则能迅速将丙酮酸转变为乳酸。在骨骼肌中LDH5多则有利于生成乳酸。 肌酸激酶同工酶（CK） 肌酸激酶（CK）在代谢中催化以下反 应过程： CK三种同工酶 肌型（MM型）：主要存在于骨骼肌和心肌内 脑型（MB型）：心肌内MM型和MB型 线粒体型（BB型）：存在于非肌性组织中， 如脑、红细胞、前列腺等 酶促反应的速度和影响因素 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。 当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。 在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适 pH。 一方面是温度升高,酶促反应速度加快。 另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。 因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。 激活剂的定义： 能够提高酶活性，加速酶促化学反应的物质都称酶的激活剂。  酶的抑制剂一般具备两个方面的特点： a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。 b.能够与酶的活性中心以非共价或共