第二节 蛋白质的分子结构 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。.pptVIP

蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起来的，具有特定分子结构的高分子化合物。 构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维系 构型是指在立体异构中取代原子或基团在空间的取向。一个碳原子与四个不同的基团相连时，只可能有两种不同的空间排列，这两种不同的空间排列称为不同的构型。构型的改变涉及共价键的破坏和形成。 蛋白质结构的主要层次 蛋白质分子的构象示意图 4、自由回转(random coil) （亦称无规则卷曲、自由绕曲） 指无规律的松散肽链结构。通常酶蛋白的功能部位在此。 （三）、超二级结构和结构域 卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域 蛋白质结构中应注意的几个问题 由一条多肽链形成的蛋白质其最高级结构为三 级，具有三级结构的蛋白质才具有生物学活性。 形成蛋白质的四级结构至少要有两条多肽链。 两条或两条以上的多肽链靠共价键连接的蛋白质没有四级结构。 由一条多肽链形成的蛋白质与亚基不同。 第三节 蛋白质的分子结构与功能的关系 一、一级结构与功能的关系 1、同源蛋白质的研究：也叫同功能蛋白质，有助于研究生物进化。 A、同源蛋白质的概念： 是指在不同生物体中实现同一功能的蛋白质。它的一级结构中有许多位置的aa对所有种属来说都是相同的，称为不变残基。其他位置的aa差异较大，称为可变残基。这种aa顺序中的相似性称为顺序同源现象。 B、举例： 如细胞色素c，120个物种，28个aa位置不变，是维持构象上发挥功能的必要部位。可变残基随进化而变异，亲缘关系越近，aa差异越小（绘出进化树）。 不同生物与人的Cytc的AA差异数目 2、一级结构不同,蛋白质功能不同 （二）、蛋白质一级结构的变异与分子病 分子病的概念：由于遗传基因的突变导致蛋白质分子 结构的改变或某种蛋白质缺乏引起的疾病。 如：镰刀型贫血病血红蛋白仅一级结构： β6Glu换成β6Val 由此引起三级结构多一疏水键，四级结构发 生线性缔合，导致红细胞发生溶血。 正常型 Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys β链 谷氨酸 镰刀型 Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys β链 缬氨酸 谷A（极性） 缬A（非极性） (了解)由于缬氨酸上的非极性基团与相邻非极性基团间在疏水力作用下相互靠拢，并引发所在链扭曲为束状，整个蛋白质由球状变为镰刀形，与氧结合功能丧失， 导致病人窒息甚至死亡，但病人可抗非洲疟疾。 正常细胞 镰刀形细胞 镰刀状贫血病—血液中大量出现镰刀红细胞，患者因此缺氧窒息 （二）血红蛋白的构象变化与结合氧 血红蛋白： 四条肽链。2条?链，2条?链，4个血红素辅基，每条1个，由4个原卟啉和1个铁原子组成，形成6个配位键，4个与原卟啉的N原子结合，1个与His93结合，另1个可与O2或水结合，当未与O2结合时。Fe2+处于高自旋状态，使这种6位结合形成一个“圆屋顶”，Fe2+高出屋顶，不稳；当与O2结合后，Fe2+变为低自旋状态，Fe2+落入环中而不稳。构象改变也影响其它亚基结合O2。 二、蛋白质的胶体性质 蛋白质是高分子之一。 分子量1万，颗粒大小1一100nm，因此属于胶体溶液， 有着胶体溶液的性质，特别是 1、蛋白质颗粒表面有亲水基因，可吸引水分子形成水化膜。（水化层） 2、蛋白质颗粒表面可带电荷形成表面电荷。（双电层） 上述两因素是蛋白质在水中能溶解的主要原因。 导致蛋白质变性的因素 物理因素：有高温、高压、超声波、剧烈振荡、X射线和紫外线等； 化学因素：强酸强碱、尿素、去污剂、胍、重金属盐（Hg2＋、Ag+）等。 四、蛋白质的沉淀 六、蛋白质的紫外吸收 280nm有特征性吸收峰。 原因：蛋白质中的酪aa和色aa有共轭双键，对紫外光有较强吸收。 由于紫外吸收与蛋白量成正比，故可用于测定蛋白质的含量，不破坏蛋白质分子。 第五节、蛋白质的分类 一、依据蛋白质的外形分为球状蛋白质和纤维状蛋白质和膜蛋白 1.球状蛋白质：外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶， 大多数蛋白质属于这一类。eg :酶、Ab 2.纤维状蛋白质：分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。eg :角蛋白、胶原蛋白。 3.膜蛋白：与生物膜结合的蛋白质在形状上不同于上述两种蛋白质，与膜结合部分主