线粒体H+-ATPase的结构与催化机制的研究.pdfVIP

+ ** 线粒体H -ATPase的结构和催化机制的研究 * 朱 杰 孙润广 陕西师范大学物理学与信息技术学院 生物物理实验室 西安 710062 中国 摘 要：质子泵H+ -ATPase广泛存在于线粒体，叶绿体，异养菌和光合细菌中，是生物体能量转换的核 心酶,有极为重要的生理作用。近几年来,对H+ -ATPase 的结构、功能和调控机制的研究进展很快,对复合体的 组装有了进一步的认识。对H+ -ATPase 的主要亚基已经完成序列测定及分析,对各亚基生理功能也进行了较 为深入的研究。生物化学及分子生物学工作揭示：生物体内以多种方式对编码H+ -ATPase主要亚基的基因 表达和该酶的活力进行调控。其中，对于线粒体H+ -ATPase 的研究显得尤为突出，文章研究了线粒体H+ -ATPase 的结构、功能、和调节方面的研究现况，并进一步提出了一些值得深入探讨的问题。 关键词： + 线粒体；H -ATPase ；F F -ATPase ；亚基； 催化机制；水解作用；合成作用； 调节机制；分子 1 0 马达；核苷酸结合位点；ATP合成酶重组；超微观结构 中图分类号: Q244; [Q731] 文献号: A 质子泵H+ -ATPase (EC 4) 广泛存在于线粒体，叶绿体，异养菌和光合细菌中，是 生物体能量转换的核心酶，他们分别位于线粒体内膜，类囊体膜或质膜上，参与氧化磷酸化 和光合磷酸化，在跨膜质子动力势的推动下催化合成ATP[1] 。它是线粒体氧化磷酸化和叶绿 体光合磷酸化偶联的关键装置也是合成能源物质ATP 的关键装置。 自上世纪50 年代以来，众多科研工作者在这一领域丰富的试验与理论研究，积累了极 有价值的成果，对H+ -ATPase 的超微观结构及催化机理也有了较为深入的认识[1-35] 。1997 年 诺贝尔化学奖授予了三位从事ATPase研究的科学家, 这既是对他们杰出工作的肯定,也是 ATPase研究工作所具有的重大意义的体现。 现已知生物膜H+ -ATPase有三大类型：质膜类型的H+ -ATPase （P型）,线粒体类型的H+ + [2] -ATPase （F型）和囊泡膜类型的H -ATPase （V型） 。其中，F型线粒体ATP酶(F F -ATPase) 1 0 是定位于线粒体内膜的一个重要的复合体，它由位于膜脂双层区的具有质子转运活性的F0蛋 白和具有催化活性的水溶性外周蛋白F [3] 1组成 。Karrash与Walker 1999 年用负染电镜研究牛 心线粒体ATP酶的实验结果表明, 在形态结构上, ATP合成酶由线粒体内膜上呈轮状的F0部 分和位于线粒体基质的呈球状F [31] 1部分及连接两者的双轴结构组成；另外，Walker实验室 用 负染电镜研究证实赋予寡霉素敏感蛋白（OSCP ）也作为ATP合成酶一特殊的结构成分位于 外周轴上端位置。其中，OSCP在质子转运和介导ATP酶复合体的F 和F 之间的构象变化中也