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第三章 酶(Enzyme) ; 酶的概述 酶的化学本质 酶的结构和功能 酶的作用机制 酶促反应速度及其影响因素 酶活力的测定;第一节 酶的概述;2、酶与普通催化剂的异同：;例： 2 H2O2 → 2H2O + O2 ;不同点：;1克α-淀粉结晶酶在65℃条件下可催化2吨淀粉水解 淀粉酶只能催化淀粉的水解，蛋白酶只能催化蛋白质的水解，脂肪酶只能催化脂肪的水解；而一般的催化剂对其催化物质并无严格要求，如酸能催化淀粉、蛋白质、脂肪等物质水解。;二、酶的分类和命名：;2、 转移酶类：催化分子之间基团转移的酶。;3、水解酶类：催化水解反应的酶。;5、异构酶类：催化分子异构化的酶，即同分异构体间的转化。;6、合成酶类（又称为连接酶）：催化两种物质合成一种物质，并伴有ATP的消耗。; 在每一大类中，又根据不同的原则分成几个亚类，每个亚类再分成亚亚类。然后把属于这一亚亚类的酶按顺序排列，这样就把已知酶分门别类排成 —— 酶表。 每一种酶在酶表中的位置可用统一的编号表示，编号由4个数字组成，前面冠上 EC 符号。;（二）酶的命名：;1)根据催化底物命名。例：蛋白酶、淀粉酶。;命名的一般原则: 酶作用底物的化学名称、构型和催化反应的类型，最后加一个酶字。; L-丙氨酸 + ?-酮戊二酸??丙酮酸 +谷氨酸 系统名称:L-丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 习惯名称:谷丙转氨酶 又如 L-乳酸＋NAD+ ??丙酮酸 + NADH+ + H+ 系统名称: L-乳酸：NAD+ 氧化还原酶 （习惯名称：乳酸脱氢酶） ;三、酶的专一性（特异性）;;(1)结构专一性：;2）绝对专一性：;HOOC-CH;第二节 酶的化学本质;1981～1982年，Thomas R.Cech在研究动物四膜虫rRNA前体加工为成熟rRNA时，发现其有催化活性，取名“核酶(Ribozyme)”。;核酶的催化特点：;二、酶的化学组成;2、酶的辅因子：;三、酶的四级缔合;多酶体系（multienzyme system）;例：丙酮酸脱氢酶系（E.coli）： ①丙酮酸脱氢酶（E1） ②硫辛酰转乙酰基酶（E2） 　　　 ③二氢硫辛酰脱氢酶（E3）。;第三节 酶的结构和功能;一、活性部位和必需基团;活 性 部 位;按功能将活性部位分为;酶活性部位的基团;2、必需基团：;酶的必需基团;二???酶原的激活;胰蛋白酶原激活示意图;1、定义：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子组成、结构、理化性质及免疫学特性不同的一组酶叫同工酶。;LDH由4个亚基构成的四聚体。 LDH有两类亚基：肌肉型(M)和心肌型(H)。;不同组织中LDH同工酶的电泳图谱;同工酶虽然催化相同的反应，但可有不同的功能 ，如： 心肌中含量最多的是LDH1（H4），它对NAD+有较大的亲和力，易受丙酮酸抑制，它的作用主要是催化乳酸脱氢生成丙酮酸（正），有利于心肌利用乳酸氧化供能。 骨胳肌中含量多的LDH5，对NAD+亲和力低，不受丙酮酸的抑制，其作用是催化丙酮酸加氢生成乳酸（逆），有利于骨胳肌生成乳酸。;四、别构酶;3、别构效应（变构效应）：;一、化学反应的速度和活化能：;1、活化分子和活化能;非催化过程和催化过程自由能的变化;2、提高反应速度的途径：增加活化分子数量;二、中间产物学说;2、证明:关键是中间产物是否存在;三、锁钥学说和诱导契合学说：;锁钥学说;学说内容:酶的活性部位的构象是柔韧可变的。当底物与酶接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，构象发生改变，便于与底物嵌合成中间产物。; 酶与底物结合成中间产物后，通过什么方式催化反应进行，迅速得到产物？使酶具有高催化效率？;1、邻近和定向效应（proximity and orientation effect）：;2、 “张力”和“形变” (strain and distortion)：;3、广义的酸碱催化(acid-base catalysis) ：;氨基酸 质子供体 质子受体 种 类 (酸催化基团) (碱催化基团);4、共价催化(covalent catalysis) ：;第五节 酶促反应速度及其影响因素;2、酶促反应进程曲线：;(1) 依据中间产物学说，讨论最简单反应。一底物、一产物、一中间产物的反应。;1、酶浓度[E]：;2、底物浓度[S]：;（1）底物浓度对酶促反应速度的影响：;V = k[S]