引起移植排斥反应.PPT

免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。 抗体（antibody,Ab)是B细胞识别抗原后增殖分化为桨细胞所产生的一种蛋白质，主要存在于血清等体液中，能与相应抗原特异性地结合，具有免疫功能 一、免疫球蛋白的基本结构 四肽链结构 所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。两条重链（H）和两条轻链（L）。每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。 人类Ig根据其重链稳定区的分子结构和抗原特异性的不同，分为五类：IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，其重链分别为：γ、α、μ、δ、ε 轻链可分为两型：κ、λ型 可变区 根据氨基酸排列顺序的不同分为可变区（V）和恒定区（C）。 比较不同抗体V区的氨基酸序列，发现VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，这些区域称为高变区。三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位，该部位也称为互补性决定区 恒定区 重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同类Ig的重链CH长度不一，同一种属动物中，同一类别Ig分子C区氨基酸的组成和排列顺序比较恒定。 铰链区 位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。 （二）免疫球蛋白的其他结构 J链 J链是一条多肽链，富含半胱氨酸，由浆细胞合成。 分泌片 由黏膜上皮细胞合成和分泌，以