第二节蛋白质结构功能的关系.docVIP

3.2 蛋白质分子结构与功能的关系 了解蛋白质的三维结构是理解蛋白质如何行使其功能的基础。蛋白质功能总是跟蛋白质与其它分子相互作用相联系，被蛋白质可逆结合的其它分子称为配体。蛋白质—配体相互作用的瞬时性质对生命至关重要，因为它允许生物体在内、外环境变化时，能迅速、可逆地作出反应。蛋白质上的配体结合部位与配体在大小、形状、电荷以及疏水或亲水性质等方面都是互补的。 3.2.1细胞色素的分子进化 1、细胞色素C的一级结构的种属差异和分子进化 从细菌到人，一切需氧的生物体内，都有细胞色素C的存在。细胞色素C是一个具有104~112个氨基酸组成的多肽分子，是一种在需氧细胞的代谢中担任重要角色的蛋白质，在蛋白质一级结构的种属差异研究的蛋白质中占有最重要的地位。这是因为，细胞色素C分子的结构比较简单，大小合适，容易纯化结晶，结构测定也比较容易，因此，是研究分子进化的最好材料。现在已对不同种属来源的细胞色素C，从一级结构，三维结构以及功能等各方面进行了系统的研究。 存在部位与作用：细胞色素C存在于细胞的线粒体中，是参加生物氧化的一种电子传递体，大约在十亿年前，生物进化到需要氧的阶段，即出现了生物氧化过程，于是就产生了细胞色素C，因此，细胞色素C是生物界广泛存在的一种古老的蛋白质。 细胞色素的残基数：脊椎动物的细胞色素C由104个氨基酸残基组成。少数103个，昆虫108个氨基酸残基，植物111－114个残基，一般为112个氨基酸残基。 不同生物与人的CytC的AA差异数目 黑猩猩 0 恒河猴 1 兔 9 袋鼠 10 牛、猪、羊、狗 11 马 12 鸡、火鸡 13 响尾蛇 14 海龟 15 金枪鱼 21 角饺 23 小蝇 25 蛾 31 小麦 35 粗早链孢霉 43 酵母 44 以人的细胞色素C为标准进行比较，发现人与黑猩猩的细胞色素C的一级结构完全相同，与恒河猴只相差一个残基，与马相差12个残基。从细胞色素C的一级结构中的氨基酸残基的改变数的多少可以看出，生物从原核到真核，从单细胞生物到多细胞生物，从低等生物到高等生物的进化规律，反映了种属之间的亲缘关系。 　　 2．细胞色素C三级结构活性部位的保守性 　　同源蛋白质：在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质，指由共同的祖先蛋白分子经过变异和自然选择而产生的功能上相同、相关并在结构上有某种程度相似性的不同蛋白质。 在进化过程中一级结构始终保持不变的氨基酸残基称为守恒氨基酸残基，在不同物种的细胞色素C一级结构中，则有35个位置的氨基酸残基是完全不变的，因此叫做不变残基或叫做守恒残基，这些守恒残基分散在多肽链的各个部位，在分子进化过程中，细胞色素C的一级结构虽然有很大的变化，但三级结构基本上保持不变。三维结构的关键部位是守恒的，尤其是活性部位的氨基酸残基及其三维排布，均不会发生改变。这是蛋白质发挥其生物功能的基本条件。蛋白质分子的三维结构不能因为变异而受到严重影响。由于分子内部的氨基酸残基通常对维系三维结构比较重要，因此，变异较多地发生在蛋白质分子表面上。 　　血红素是细胞色素C分子的电子传递中心，在生物进化过程中保持不变。其它不变的氨基酸残基有的是为了保证血红素在蛋白质分子中正确的立体位置，保持多肽的构象形成一个疏水性的狭缝，狭缝的结构严格地决定着整个细胞色素C分子的三维结构，不同物种的细胞色素C的狭缝区域，其疏水性残基一般是保守的，或者是可以保守性取代的残基，脯氨酸在拐角处，甘氨酸没有侧链，体积小，也在拐角处。 　　保守性取代：指化学性质相似的氨基酸残基之间有相互置换的现象，例如：Leu 与Ile、 Phe 与Tyr、 Asp与Glu之间都能互相替换。 　　Rossman等人研究了各种蛋白质结构与功能的