第1-2章节绪论蛋白质.pptVIP

第一章 绪 论 生物化学：是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。 分子生物学：将生物大分子的结构、功能及其代谢调控等的研究。 生物化学发展简史 萌芽时期：公元前21世纪— 发展初期：18世纪下半叶— 蓬勃发展期：20世纪初期— 分子生物学时期：20世纪50年代— 生物化学研究内容 人体的物质组成 生物大分子的结构与功能 物质代谢及其调节 分子生物学基础 生物化学与医学 重要的医学基础学科、与医学的发展相互促进 疾病的发病机制、诊断、预防和治疗 糖尿病——糖类代谢紊乱 动脉粥样硬化——脂类代谢紊乱 肝性脑病——氨代谢紊乱 肿瘤——癌基因的激活、抑癌基因失活 遗传病——某些基因突变 基因工程、PCR技术等 学习方法 万能方法：理解+记忆 认真听课：不迟到、不早退 工具：化学结构、反应式 核心：生化机理和功能 蛋白质的结构与功能 蛋白质的分子组成（掌握） 蛋白质的分子结构（掌握） 蛋白质的理化性质（掌握） 蛋白质的分类（了解） 一、什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。 蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein 一、蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 ? 蛋白质元素组成的特点 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-α-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸除外）。 其它分类也能体现氨基酸的性质 如亚氨基酸（环状）— 三、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式 （二） 几种生物活性肽 谷胱甘肽(GSH) 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein ①肽段折纸状、锯齿状，相对伸展。 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 第四节 蛋白质的分类 亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 （三）蛋白质的四级结构 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。 血红蛋白的四级结构 定义 肽键 氨基酸残基 基本单位 主要键 备注 肽单元 整条肽链 亚基 氢键 疏离氢Van 疏离氢 结构域 亚基 蛋白质结构层次比较 三、蛋白质结构与功能的关系 The Relation of Structure and Function of Protein 脯氨酸 含硫氨基酸— 半胱氨酸 、蛋氨酸（甲硫氨酸） 羟基氨基酸— 丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸 芳香氨基酸— 羟基的磷酸化与去磷酸化调节 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 ? 半胱氨酸 + 胱氨酸 二硫键 -HH 营养必需氨基酸 指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸 。 其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。 “一笨蛋来宿舍歇凉” （四）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 pH=pI +OH- pHpI +H+ +OH- +H+ pHpI 氨基酸的兼性离子 阳离子 阴离子 2. 紫外吸收 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 芳香族氨基酸的紫外吸收 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。 注意：Pro与茚三酮反应后显黄色，其最大吸收