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* 这一序列上的突变可以阻止蛋白质进入核。 核定位信号说明在NLS 中没有明显的保守序列;可能这个区域的形状 及碱性程度是重要的特点。 许多NLS 序列的形式是一段短的、碱性氨基酸序列 * 载体蛋白与底物结合后沿核孔移动,在核孔的另一侧将之释放。载体蛋白必须重新回到胞质一侧继续工作 多数由游离核糖体合成 翻译后运输(post-translational transport) 蛋白含有前导序列(leader sequences)与定位有关 进入线粒体和叶绿体前先解折叠, 进入后重新折叠, 需要分子伴侣 (三)线粒体、叶绿体蛋白的转运 蛋白质跨膜前需解折叠,跨膜后重新折叠成熟的构型 前导序列(Leader sequences) 碱性aa丰富 基本上不含酸性aa 羟基aa含量较高 前导序列介导翻译后的跨膜转运 酵母细胞色素C 氧化酶IV 亚单位的前导序列 开头的12 个氨基酸足以将多肽链导入线粒体的基质中去。 Tom (trans-outer membrane,外膜转运受体蛋白) 形成受体复合物 线粒体蛋白跨膜转运需要受体 Tim(trans-inner membrane,内膜转运受体蛋白) 形成受体复合物。 当蛋白质通过Tom复合物时,暴露于膜间腔。并不被释放而是直接转运到Tim 复合物上。 Recognition Passing through Cleavage(剪切) 前导序列决定蛋白在细胞器中的定位 位于N端,介导蛋白进入基质 前导 序列 基质导向信号 (matrix-targeting signal): 膜导向信号 (membrane-targeting signal): 负责导向膜或膜间质 每个信号序列后都有自己的水解部位 Leader of yeast cytochrome c1 contains a mitochondrion signal, followed by an inner membrane signal. The leader is removed by two cleavage events. 叶绿体蛋白跨膜运输方式与线粒体相同 (四)蛋白质通过核孔进入细胞核 核定位信号(nuclear location signal, NLS)指引蛋白质从胞质到核内的信号序列。 NLS富含碱性aa 蛋白转运需要胞质中的蛋白作核定位的受体 受体与底物结合,与核孔相互作用; GTP水解提供能量,将蛋白转运入核; 入核后,受体与蛋白解离,回到胞质,可再次利用 本章总结 名词解释(※) :遗传密码(genetic code)、 SD序列、信号肽(signal sequence)、核定位信号(NLS) 遗传密码的基本特点 比较mRNA、tRNA、rRNA的结构及功能(※) 原核生物蛋白质合成过程(※) 比较真核和原核生物蛋白质合成的异同(※) 试述蛋白质的转运途径。 谢谢! * 粗糙内质网上合成的蛋白质直接从核糖体到达膜上。随后蛋白质被转运到高尔基体, 然后再被分别运送到最终的目的地,例如溶酶体、分泌泡或质膜( * 共转运由信号序列指导。 进入膜后被信号肽酶水解 * 所有通过分泌途径的蛋白质都是被糖基化的。糖基化通常在天冬酰氨(Asn) 的氨基加上寡糖(N联糖基化)或在丝氨酸(Ser)、苏氨酸(Thr)或羟赖氨酸(Hyl)的羟基加上寡 糖(O 联糖基化)而产生的。 * 示蛋白质经内质网、高尔基体到质膜的过程。一些特殊的信号指导蛋白质是从高尔基体重新回到内质网,还是驻留在高尔基体,或是被运至核内体、溶酶体。蛋白质也可能被转运至质膜同核内体之间的区域。 对糖蛋白上的寡聚糖核进一步修饰和调整; 对多肽进行分类,并送往溶酶体、分泌粒和质膜等目的地。 高尔基体是由一系列片层推叠而成,好像一叠盘子。 高尔基体由各个区室组成,由顺面到反面分别命名为顺区、中区和 反区以及反区高尔基体网结构(trans-Golgi network,TGN)。蛋白质在顺面进入高尔基体堆 栈,在穿过连续堆叠片层的过程中被修饰并最终到达反面,由此到达其目的地。 * 成熟的蛋白质对于进入通道来说太大。分子伴侣可能会阻止形成不利于跨膜运输的构型;从这种能力来说,它的作用主要是保持蛋白质未折叠的柔性结构。一旦蛋白质通过了膜,它就需要另一种分子伴侣协助其形成成熟的构型,这与胞质蛋白质刚从核糖体上合成时需要分子伴侣的帮助相同。 蛋白跨膜时紧缩成很窄的一段。 * “默认途径”是穿过双层膜进入基质。这种性质由前导序列的N端决定。定位在膜间隙和内膜的蛋白质还需要另外一个信号,这个信号决定它留在细胞器中。一个多单元前导序列包括的信号以阶梯方式行使功能(图8.15)。前导序列的第一部分将蛋白质定位到
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