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系统生物学方法第二篇（2）;2). 蛋白质的性质 　　①具有化学两性 　　蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，也是两性物质。 　　②可发生水解反应 　　蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。 ③溶水具有胶体的性质 　　有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液，具有胶体性质。 　　蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10－9～10－7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。 　　; ④加入电解质可产生盐析作用 　　少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解，如向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析． 　　这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程．利用这个性质，采用盐析方法可以分离提纯蛋白质． ⑤蛋白质的变性 　　在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来．这种凝结是不可逆的，不不能再使它们恢复成原来的蛋白质，失去了它们生理上的作用．蛋白质的这种变化叫做变性．　　;3).蛋白质的折叠过程 20世纪最惊人的发现之一就是许多蛋白质的活性状态和失活状态可以互相转化，在一个精确控制的溶液条件下（例如通过透析除去导致失活的化学物质），失活的蛋白质可以转变为活性形式。如何使蛋白质恢复到它们的活性状态使生物化学的一个主要研究领域，称为蛋白质折叠学。; 尽管蛋白质的氨基酸序列在蛋白质的正确折叠中起着核心的作用，但是各种各样的因素，包括信号序列，辅助因子，分子伴侣，环境条件，均会影响蛋白质的折叠，新生蛋白质折叠并组装成有功能的蛋白质，并非都是自发的，在多数情况下是需要其它蛋白质的帮助，已经鉴定了许多参与蛋白质折叠的折叠酶和分子伴侣，蛋白质“自发折叠”的经典概念发生了转变和更新，但这并不与折叠的热力学假说相矛盾，而是在动力学上完善了热力学观点。在蛋白质的折叠过程中，有许多作用力参与，包括一些构象的空间阻碍，范德华力，氢键的相互作用，疏水效应，离子相互作用，多肽和周围溶剂相互作用产生的熵驱动的折叠。 但对于蛋白质获得天然结构这一复杂过程的特异性，还知之甚少，许多实验和理论的工作都在加深对折叠的认识，但是问题仍然没有解决。 ;蛋白质的四级结构;4）蛋白质的生理功能 　　a、构造组织：蛋白质是一切生命的物质基础，是肌体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成。 　　b、修补人体组织：人的身体由百兆亿个细胞组成，细胞可以说是生命的最小单位，它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次，而胃黏膜两三天就要全部更新。 c、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧（红血球更新速率250万/秒）、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。 　　d、白蛋白：维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。 　　e、维持体液的酸碱平衡。 　　; f、免疫细胞和免疫蛋白：有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。七天更新一次。　　g、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。 　　h、激素的主要原料。具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。 　　k、构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能：味觉、视觉和记忆。 　　j、胶原蛋白：占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑） 　　l、提供热能。 ;5). 常见蛋白质 　　纤维蛋白（fibrous protein）　　 球蛋白(globular protein 　　角蛋白（keratin） 　　胶原蛋白（collagen） 　　伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。 　　肌红蛋白（myoglobin） 　　血红蛋白（hemoglobin） 　　别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋