生物化学 酶培训.ppt

第一节 酶的概念及其化学本质 酶就是由细胞合成的，在机体内行使催化功能的生物催化剂。 第二节 酶作用特点 一、酶的高效催化性 二、酶的高度专一性 2、相对专一特性 第三节 酶的分类与命名 根据酶分子的结构特点可将酶分为三类： 单体酶：仅有一条多肽链组成的酶。 寡聚酶：有几个甚至几十个亚基组成的酶。 多酶复合体：由功能相关的一组酶在空间相互嵌合的复合体。 一 、酶的化学组成与分类 （一）单纯蛋白酶: 酶本身就是蛋白质，没有其它成分。 4.裂合酶类(lyases)： 催化底物裂解反应，并产生双键， 或其逆反应，将一个基团加到双键上： A·B ←→ A + B 5.异构酶类(isomerases)： 催化各种同分异构体的相互转变： A ←→ B 如异构酶和消旋酶催化的反应。 6.合成酶(连接酶)类(ligases)： 这类酶催化一切必须与ATP分解相联， 并由二种物质合成一种物质的反应： A + B + ATP → A·B + ADP + Pi(或 AMP + PPi) 例如谷氨酰胺合成酶催化的反应. 二、中间产物学说 1.酶促反应改变反应途径 催化反应历程 一般化学反应历程： S P 酶促反应历程： S + E ES E + P 三、酶的活性中心 酶的活性中心——酶分子表面与底物结合并将底 物转化为产物的空间结构区域。 活性中心包括结合基团和催化基团。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。 四、诱导契合学说 酶与底物结合的“诱导契合”的要点 五、 使酶具有高催化效率的因素 化学反应的速度取决于反应物分子的有效碰撞。处在溶液中的反应物分子只有通过彼此扩散相遇才有可能发生反应。 在生理条件下，一个典型的溶质分子和酶分子活性部位结合的频率大约是108～109 mol·L-1·S-1。如果反应物之间有静电吸引，相遇的频率可能是很高的． 在反应中。仅有靠近还不够，还需要反应的基团彼此相互严格的定向。只有既靠近又定向，反应分子才被作用迅速形成过渡态（如下图所示）。 酶-底复合物形成时，酶分子构象发生变化，底物分子也常常受到酶的作用而发生变化，甚至使底物分子发生扭曲变形，从而使底物分子某些键的键能减弱，产生键扭曲，有助于过度态的中间产物形成,从而降低了反应的活化能。 底物结合可以诱导酶分子构象的变化，而变化的酶分子又可使底物分子的敏感键产生“张力”，甚至“形变”，从而促进酶-底物中间产物进入过渡态。这实际上是酶与底物诱导契合的一个动态过程。羧肽酶A的X-衍射分析结果证明了“电子张力”的存在。 酶催化的张力与变形效率的贡献至少提高104～5 这里指广义的酸碱催化，即质子供体及质子受体的催化。 发生在细胞内的许多反应类型是受广义的酸碱催化的，达到降低反应活化能的过程。 酶活性部位上的某些基团（如氨基、羧基、硫氢基、酚羟基及咪唑基等）可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化。 如His 残基的咪唑基是酶的酸碱催化作用中最活泼的一个催化功能团。 生物学上重要的亲核剂 是带负电荷的基团或含有容易与缺电子基团形成共价键的未共用的电子对。 生物学上重要的亲电剂： 是那些带正电荷的、含未饱和的价电子层的﹑或具电负性的原子。 许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作为酶的辅助因子起着传递电子的功能。 许多激酶的底物为ATP-Mg2+复合物。 金属离子通过水的离子化促进亲核催化。 第五节 酶活力及其测定 即在酶浓度一定时，底物浓度远远大于酶的浓度，既体系中的酶活性中心被底物饱和情况下，酶对特定底物的最大催化速度（Vmax)，称为转换数（turnover number ），也称为催化常数（Kat，Katal)。 米氏方程推导中的k3即为转换数（ES→E+P，箭头上以k3表示）。 当底物浓度过量时，因为Vmax=k3[E0]，故此转换数可用以