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第二单元 酶 酶的概念与特性 酶是活细胞产生的具有催化功能的蛋白质，又称生物催化剂。1982年，Cech和Altman发现某些RNA也具有自我催化作用，于是提出了核酶的概念 酶分为六大类 氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂解酶类；异构酶类和合成酶类 酶的特点： ①极高的催化效率 ②高度的专一性或特异性(绝对、相对和立体异构）。 ③酶的活性具有可调节性 ④酶还具有不稳定性。 酶的活性及其测定 酶的催化活性是指酶催化化学反应的能力，可用在一定的条件下酶催化某一化学反应的反应速度来衡量。 酶活性的大小用酶活力单位来表示。 酶活力单位：指在特定的条件下，酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定量的底物所需的酶量。 每克酶制剂或每毫升酶制剂所含有活力单位数称为酶的比活性。对同一种酶来说，酶的比活力越高，纯度越高。 酶的化学组成 单纯酶：基本组成仅是蛋白质的酶。如蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等消化酶。 结合酶：基本成分除蛋白质以外，还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子以及金属离子 蛋白质部分称为酶蛋白；有机小分子和金属离子称为辅助因子 酶蛋白+辅助因子=全酶 酶蛋白决定反应的专一性，辅因子决定反应的性质 辅酶与辅基 辅酶与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去，重要的辅酶有NAD、NADP和CoA等； 辅基与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤方法除去，重要的辅基有FAD，FMN，生物素等。 常见在酶分子中含有的金属离子有K+、Na+、Mg2+、Cu2+、Zn2+和Fe2+等。它们或者是酶活性中心的组成部分；或者是连接底物和酶分子的桥梁；或者是稳定酶蛋白分子构象所必需的。 酶的分子结构 根据酶蛋白分子结构的特点，可将其分为三类： 单体酶：只有一条多肽链组成，这类酶为数不多，一般多属于水解酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。 寡聚酶：由几个至几十个亚基组成。亚基可以相同，也可以不同，亚基之间为非共价结合，如乳酸脱氢酶 多酶复合体：多酶复合体是由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体，如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶系等。它可以催化某个阶段的代谢反应更加高效、定向和有序地进行。 酶的活性部位 与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团。与底物相结合并催化底物转化为产物所构成的微区称为酶的活性部位。 酶原和酶原的激活 有些酶在细胞内最初合成或分泌时是没有催化活性的前体，称之为无活性的酶原。 由无活性的酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等都是通过这种方式激活的 生理意义 避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化 影响酶促反应速度的因素 这些因素有： 温度、酸碱性、底物浓度、酶浓度、激活剂和抑制剂 底物浓度的影响 在其他因素，如酶浓度、pH、温度等不变的情况下，底物浓度的变化与酶促反应速度之间呈矩形双曲线关系，称米氏曲线。其数学关系式为米氏方程： Km为米氏常数。当反应速度为最大反应速度一半时，所对应的底物浓度即是Km，单位是浓度。Km是酶的特征性常数之一 Km值的大小，近似地表示酶和底物的亲和力, Km值大, 意味着酶和底物的亲和力小，反之则大。 抑制剂的影响 凡能使酶的催化活性削弱或丧失的物质，通称为抑制剂。抑制剂对酶的作用有不可逆的和可逆的之分 不可逆抑制 不可逆抑制剂通常以共价键方式与酶的必需基团进行结合，一经结合就很难自发解离，不能用透析或超滤等物理方法解除抑制。例如，有机磷杀虫剂 可逆性抑制（竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用） 竞争性抑制作用:抑制剂一般与酶的天然底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶与底物的结合效率，抑制酶的活性。磺胺类药物是典型的例子 酶活性的调节 反馈作用 由代谢途径的终产物或中间产物对催化途径起始阶段的反应或途径分支点上反应的关键酶进行的调节（激活或抑制），称为反馈控制。使酶活性增强，叫正反馈，反之，叫负反馈 变构调节 通过变构剂可以与酶分子的调节部位进行非共价可逆地结合, 改变酶分子构象，进而改变酶的活性。变构酶具有S形动力学特征。 共价修饰调节 有些酶分子上的某些氨基酸基团,在另一组酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变。这种调节称为共价修饰调节。酶的共价修饰包括磷酸化/脱磷酸，乙酰化/脱乙酰，甲基化/脱甲基等。 同工酶 指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 多酶复合体