08-二酶-3.pptVIP

2.非竞争性抑制(non-competitive inhibition) (1)含义和反应式 抑制剂I和底物S与酶E的结合完全互不相关，既不排斥，也不促进结合，抑制剂I可以和酶E结合生成EI，也可以和ES复合物结合生成ESI。底物S和酶E结合成ES后，仍可与I结合生成ESI，但一旦形成ESI复合物，再不能释放形成产物P。 抑制剂对酶活性的影响 抑制剂对酶活性的影响 某些化合物与酶分子中半胱氨酸残基上的-SH发生可逆的结合，酶活性受到抑制 （2）特点： ① I和S在结构上一般无相似之处，I常与酶分子上结合基团以外的化学基团结合，这种结合并不影响底物和酶的结合，增加底物浓度并不能减少I对酶的抑制。 ② 非竞争性抑制剂的双倒数曲线：有非竞争性抑制剂存在的曲线与无抑制剂的曲线相交于横坐标 -1/Km处，但纵坐标的截距，因竞争性抑制存在变大，说明该抑制作用，并不影响酶促反应的Km值，而使Vmax值变小，如下图所示： 抑制剂对酶活性的影响 非竞争性抑制 Vi＝ Vmax〔S〕 ( 1+ ) 〔I〕 Ki Km+ ( ) 〔S〕 1 Vi ＝ （1+ ） 〔I〕 Ki × （ ＋ ） 1 Vmax Km Vmax 1 〔S〕 抑制剂对酶活性的影响 3. 反竞