的应用红外光谱的研究生物大分子地结构.docVIP

实用标准文案 精彩文档 应用红外光谱研究生物大分子的结构 谢孟峡 刘媛 北京师范大学分析测试中心，北京 100875， HYPERLINK mailto:xiemx@bnu.edu.cn xiemx@bnu.edu.cn 一、蛋白质二级结构的测定 蛋白质的空间结构主要有四级，其结构层次示意图见图1。稳定蛋白质三维结构的主要作用力有五种，分别是盐键、氢键、疏水作用、范德华力和二硫键。这些都是共价键相互作用，其中对于二级结构，最重要的作用力是蛋白质分子中的氢键。 图1 蛋白质结构层次示意图 其中：Q为四级结构，T/α为由结构域组成的三级结构或亚基，D/T为结构域或三级结构， sS为超二级结构，S为二级结构，A为组成一级结构的氨基酸 在所有已测定的蛋白质中，都有广泛的二级结构存在。蛋白质的二级结构形式主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。这些二级结构中将螺旋看成蛋白质复杂构像的基础，β－折叠是蛋白质中又一种普遍存在的规则构像单元。无论是α－螺旋还是β－折叠都存在着许多氢键，致使规则的二级结构都具有相当的刚性，如果一段肽链中没有氢键或其他相互作用，那么各个残基之间就有更大的自由度，转角就是典型的介于此两种情况之间的一种二级结构，是一种部分规则的构像（见图2）。此外还有一些肽段相对于前面的三种二级结构是无规则，它们有更大的任意性，可是这些肽段的构像又不是完全任意的，因为每种