《第5章酶》-课件设计（公开）.pptVIP

3-磷酸甘油醛 + NAD++ HPO42- 1,3-二磷酸甘油酸 3-磷酸甘油 醛脱氢酶 — 负同促效应 苏氨酸脱水酶 反馈抑制 L-苏氨酸 L-异亮氨酸 — 例： 1,3-二磷酸甘油酸 3-磷酸甘油 醛脱氢酶 — 负同促效应 3-磷酸甘油醛 + HPO42-+ NAD+ 该酶由四个亚基组成，可与四个底物NAD+结合，但 K1＜5×10-9；K2＜ 5×10-9； K3=6×10-7；K4= 1.3×10-5； 前两个NAD+结合后，可抑制第三第四个NAD+的结合 天冬氨酸 +氨甲酰磷酸 氨甲酰天冬氨酸 CTP (胞嘧啶核苷三磷酸) 天冬氨酸转氨甲 酰酶(ATCase) 正同促效应 + ATP + 正异促效应 （激活) — 负异促效应 （反馈抑制) ATCase ATP + ATCase所催化的反应 氨甲酰磷酸 天冬氨酸 CTP - UTP UMP 氨甲酰天冬氨酸 E.coli的ATCase的亚基排列 催化(C)亚基（catalytic subunit） 调节(r)亚基（ regulative subunit） ATCase半分子（C3R3)的结构 CTP site catalytic site ATCase alone ATCase -PALA complex ATCase的别构过度作用 低催化活性构象 T(tense) - 态 C C C C C C R R R R R R C C C C C C 高催化活性构象 R(relax) -态 R R R R R R PALA ? PALA 对ATCase ： ATP存在时，反应速率达最大反应速率一半时的底物浓度减小（K0.5减小）， CTP存在时，曲线的S形程度加大， K0.5增大。最大反应速率不变. [Asp] v +ATP +CTP +ATP使酶饱和 V/2 S0.5 Vmax不变 变构酶的动力学特征 具有正协同效应变构酶： 酶分子结合一分子底物或效应物后，酶的构象发生变化，这种新的构象有利于后续分子与酶的结合，大大促进后续分子与酶的亲合性，其初速度与底物浓度的关系呈S形的v-[S]曲线。 大多数变构酶属于此类。 当底物浓度发生很小的变化时，变构酶就极大地控制着反应速度。在正协同效应中使得酶反应速度对底物浓度的变化极为敏感。 非调节酶曲线 别构酶S型曲线 正异促效应(positive cooperative effect) 负异促效应(negative cooperative effect) 具异促效应的变构酶： 有激活剂时， 其反应速率达 最大反应速率 一半时的底物 浓度减小(K0.5 减小)，最大反 应速率不变. 抑制剂存在时, 曲线的S形程 度加大， K0.5 增大。 [S] v —— [S]90%V [S]10%V = 81 —— [S]90%V [S]10%V ＜ 81 —— [S]90%V [S]10%V ＞ 81 变构酶的协同性大小可用协同指数(cooperativity index，CI)表示： 指酶分子中的结合位点被底物饱和90%和饱和10%时 底物浓度的比值，或称饱和比值(saturation ratio, Rs) Rs= = 811/n 酶被底物饱和达90%时的底物浓度 酶被底物饱和达10%时的底物浓度 n为协同系数(Hill系数) 典型的米氏酶 n=1 RS=81 具正协同效应的别构酶 n＞1 RS81 具负协同效应的别构酶 n＜ 1 RS81 S S S S S S S S S S T状态（对称亚基） R状态（对称亚基） S S S 对称亚基 对称亚基 齐步变化 齐变模型(MWC模型)—不适用于负同促效应 要点：a. b. c. d. S 别构酶亚基间的通讯联系模型 I I 亚基全部处于R型 亚基全部处于T型 依次序变化 序变模型（KNF模型）——配体诱导模型 要点：a.没有配体结合时，全部亚基处于一种构象，T或R；b.一个亚基与配体的结合诱导相邻亚基构象依次发生转变 S S S S S S S S S S S S S S 5.8.4 酶的共价修饰调节 某些酶可以通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使其处于活性与非活性的互